V buňce jakéhokoli živého organismu probíhají miliony chemických reakcí. Každý z nich má velký význam, proto je důležité udržovat rychlost biologických procesů na vysoké úrovni. Téměř každá reakce je katalyzována vlastním enzymem. Co jsou enzymy? Jaká je jejich role v kleci?
Enzymy. Definice
Pojem „enzym“pochází z latinského fermentum – kvas. Mohou být také nazývány enzymy, z řeckého en zyme, „v kvasnicích“.
Enzymy jsou biologicky aktivní látky, takže žádná reakce, která probíhá v buňce, se bez jejich účasti neobejde. Tyto látky působí jako katalyzátory. Každý enzym má tedy dvě hlavní vlastnosti:
1) Enzym urychluje biochemickou reakci, ale není spotřebován.
2) Hodnota rovnovážné konstanty se nemění, pouze urychluje dosažení této hodnoty.
Enzymy urychlují biochemické reakce tisíckrát a v některých případech milionkrát. To znamená, že v nepřítomnosti enzymatického aparátu se všechny intracelulární procesy prakticky zastaví a samotná buňka zemře. Proto je role enzymů jako biologicky aktivních látek skvělá.
Rozmanitost enzymů umožňuje diverzifikovat regulaci buněčného metabolismu. V každé kaskádě reakcí se účastní mnoho enzymů různých tříd. Biologické katalyzátory jsou vysoce selektivní díky specifické konformaci molekuly. Protože enzymy jsou ve většině případů proteinové povahy, jsou v terciární nebo kvartérní struktuře. To je opět vysvětleno specifitou molekuly.
Funkce enzymů v buňce
Hlavním úkolem enzymu je urychlit odpovídající reakci. Jakákoli kaskáda procesů, od rozkladu peroxidu vodíku po glykolýzu, vyžaduje přítomnost biologického katalyzátoru.
Správného fungování enzymů je dosaženo vysokou specifitou pro konkrétní substrát. To znamená, že katalyzátor může urychlit pouze určitou reakci a žádnou jinou, byť velmi podobnou. Podle stupně specifičnosti se rozlišují tyto skupiny enzymů:
1) Enzymy s absolutní specifitou, kdy je katalyzována pouze jedna jediná reakce. Například kolagenáza rozkládá kolagen a m altáza rozkládá m altózu.
2) Enzymy s relativní specificitou. To zahrnuje látky, které mohou katalyzovat určitou třídu reakcí, jako je hydrolytické štěpení.
Práce biokatalyzátoru začíná od okamžiku, kdy je jeho aktivní centrum připojeno k substrátu. V tomto případě se mluví o doplňkové interakci jako zámek a klíč. To se týká úplné shody tvaru aktivního středu se substrátem, což umožňuje urychlit reakci.
Dalším krokem je samotná reakce. Jeho rychlost se zvyšuje působením enzymatického komplexu. Nakonec získáme enzym, který je spojen s produkty reakce.
Poslední fází je oddělení reakčních produktů od enzymu, po kterém se aktivní centrum opět uvolní pro další práci.
Schematicky lze práci enzymu v každé fázi zapsat následovně:
1) S + E --> SE
2) SE –> SP
3) SP --> S + P, kde S je substrát, E je enzym a P je produkt.
Klasifikace enzymů
V lidském těle můžete najít obrovské množství enzymů. Veškeré znalosti o jejich funkcích a práci byly systematizovány a v důsledku toho se objevila jediná klasifikace, díky níž je snadné určit, k čemu je ten či onen katalyzátor určen. Zde je 6 hlavních tříd enzymů a také příklady některých podskupin.
Oxidoreduktázy
Enzymy této třídy katalyzují redoxní reakce. Celkem je 17 podskupin. Oxidoreduktázy mají obvykle neproteinovou část, kterou představuje vitamín nebo hem.
Mezi oxidoreduktázami se často vyskytují následující podskupiny:
a) Dehydrogenázy. Biochemie enzymů dehydrogenázy spočívá v eliminaci atomů vodíku a jejich přenosu na jiný substrát. Tato podskupina se nejčastěji vyskytuje u respiračních reakcí,fotosyntéza. Složení dehydrogenáz nutně obsahuje koenzym ve formě NAD / NADP nebo flavoproteinů FAD / FMN. Často tam jsou kovové ionty. Příklady zahrnují enzymy, jako jsou cytochromreduktázy, pyruvátdehydrogenáza, isocitrátdehydrogenáza a mnoho jaterních enzymů (laktátdehydrogenáza, glutamátdehydrogenáza atd.).
b) Oxidáza. Řada enzymů katalyzuje adici kyslíku na vodík, v důsledku čehož reakčními produkty mohou být voda nebo peroxid vodíku (H20, H2 0 2). Příklady enzymů: cytochromoxidáza, tyrosináza.
c) Peroxidázy a kataláza jsou enzymy, které katalyzují rozklad H2O2 na kyslík a vodu.
d) Oxygenázy. Tyto biokatalyzátory urychlují přidávání kyslíku do substrátu. Dopaminhydroxyláza je jedním příkladem takových enzymů.
2. Převody.
Úkolem enzymů této skupiny je přenášet radikály z dárcovské látky do přijímající látky.
a) Methyltransferáza. DNA methyltransferázy jsou hlavní enzymy, které řídí proces replikace DNA. Methylace nukleotidů hraje důležitou roli v regulaci funkce nukleové kyseliny.
b) Acyltransferázy. Enzymy této podskupiny transportují acylovou skupinu z jedné molekuly do druhé. Příklady acyltransferáz: lecitincholesterolacyltransferáza (přenáší funkční skupinu z mastné kyseliny na cholesterol), lysofosfatidylcholinacyltransferáza (acylová skupina se přenáší na lysofosfatidylcholin).
c) Aminotransferázy jsou enzymy, které se podílejí na přeměně aminokyselin. Příklady enzymů: alaninaminotransferáza, která katalyzuje syntézu alaninu z pyruvátu a glutamátu přenosem aminoskupin.
d) Fosfotransferázy. Enzymy této podskupiny katalyzují adici fosfátové skupiny. Jiný název pro fosfotransferázy, kinázy, je mnohem běžnější. Příkladem jsou enzymy, jako jsou hexokinázy a aspartátkinázy, které přidávají zbytky fosforu k hexózám (nejčastěji glukóze) a kyselině asparagové.
3. Hydrolázy jsou třídou enzymů, které katalyzují štěpení vazeb v molekule s následným přidáním vody. Látky, které patří do této skupiny, jsou hlavními enzymy trávení.
a) Esterasy – rozbíjejí éterická pouta. Příkladem jsou lipázy, které odbourávají tuky.
b) Glykosidázy. Biochemie enzymů této řady spočívá v destrukci glykosidických vazeb polymerů (polysacharidů a oligosacharidů). Příklady: amyláza, sacharáza, m altáza.
c) Peptidázy jsou enzymy, které katalyzují rozklad bílkovin na aminokyseliny. Peptidázy zahrnují enzymy, jako jsou pepsiny, trypsin, chymotrypsin, karboxypeptidáza.
d) Amidázy - štěpené amidové vazby. Příklady: argináza, ureáza, glutamináza atd. Mnoho amidázových enzymů se vyskytuje v ornitinovém cyklu.
4. Lyázy jsou enzymy podobné funkci hydrolázám, při štěpení vazeb v molekulách však nedochází ke spotřebě vody. Enzymy této třídy vždy obsahují nebílkovinnou část, např. ve formě vitamínů B1 nebo B6.
a) Dekarboxylázy. Tyto enzymy působí na vazbu C-C. Příklady jsouslouží jako glutamát dekarboxyláza nebo pyruvát dekarboxyláza.
b) Hydratázy a dehydratázy jsou enzymy, které katalyzují reakci štěpení C-O vazeb.
c) Amidin-lyázy - ničí vazby C-N. Příklad: arginin sukcinát lyáza.
d) P-O lyáza. Takové enzymy zpravidla odštěpují fosfátovou skupinu ze substrátové látky. Příklad: adenylátcykláza.
Biochemie enzymů je založena na jejich struktuře
Schopnosti každého enzymu jsou určeny jeho individuální, jedinečnou strukturou. Enzym je především protein a jeho struktura a stupeň sbalení hrají rozhodující roli při určování jeho funkce.
Každý biokatalyzátor je charakterizován přítomností aktivního centra, které je naopak rozděleno do několika nezávislých funkčních oblastí:
1) Katalytické centrum je speciální oblast proteinu, přes kterou je enzym připojen k substrátu. V závislosti na konformaci molekuly proteinu může mít katalytické centrum různé formy, které musí pasovat k substrátu stejně jako zámek na klíč. Taková složitá struktura vysvětluje, proč je enzymatický protein v terciárním nebo kvartérním stavu.
2) Adsorpční centrum – funguje jako „držák“. Zde dochází především ke spojení mezi molekulou enzymu a molekulou substrátu. Vazby vytvořené adsorpčním centrem jsou však velmi slabé, což znamená, že katalytická reakce je v této fázi vratná.
3) Allosterická centra mohou být umístěna jakov aktivním místě a po celém povrchu enzymu jako celku. Jejich funkcí je regulovat fungování enzymu. Regulace probíhá pomocí molekul inhibitoru a molekul aktivátoru.
Aktivátorové proteiny, vázající se na molekulu enzymu, urychlují její práci. Inhibitory naopak inhibují katalytickou aktivitu, a to může nastat dvěma způsoby: buď se molekula naváže na alosterické místo v oblasti aktivního místa enzymu (kompetitivní inhibice), nebo se naváže na jinou oblast proteinu. (nekompetitivní inhibice). Kompetitivní inhibice je považována za účinnější. Tím se totiž uzavírá místo pro vazbu substrátu na enzym a tento proces je možný pouze v případě téměř úplné shody tvaru molekuly inhibitoru a aktivního centra.
Enzym se často skládá nejen z aminokyselin, ale také z jiných organických a anorganických látek. Podle toho se izoluje apoenzym - proteinová část, koenzym - organická část a kofaktor - anorganická část. Koenzym může být zastoupen sacharidy, tuky, nukleovými kyselinami, vitamíny. Kofaktorem jsou zase nejčastěji pomocné kovové ionty. Aktivita enzymů je určena jeho strukturou: další látky, které tvoří složení, mění katalytické vlastnosti. Různé typy enzymů jsou výsledkem kombinace všech výše uvedených komplexních formačních faktorů.
Regulace enzymů
Enzymy jako biologicky aktivní látky nejsou pro tělo vždy nezbytné. Biochemie enzymů je taková, že v případě nadměrné katalýzy mohou poškodit živou buňku. Aby se zabránilo škodlivým účinkům enzymů na tělo, je nutné nějak regulovat jejich práci.
T. Vzhledem k tomu, že enzymy jsou proteinové povahy, jsou snadno zničeny při vysokých teplotách. Proces denaturace je reverzibilní, ale může významně ovlivnit fungování látek.
pH také hraje velkou roli v regulaci. Nejvyšší aktivita enzymů je zpravidla pozorována při neutrálních hodnotách pH (7,0-7,2). Existují i enzymy, které fungují pouze v kyselém prostředí nebo pouze v zásaditém. Takže v buněčných lysozomech je udržováno nízké pH, při kterém je aktivita hydrolytických enzymů maximální. Pokud se náhodou dostanou do cytoplazmy, kde už je prostředí blíže neutrálnímu, jejich aktivita se sníží. Taková ochrana proti "samopožírání" je založena na zvláštnostech práce hydroláz.
Za zmínku stojí význam koenzymu a kofaktoru ve složení enzymů. Přítomnost vitamínů nebo kovových iontů významně ovlivňuje fungování určitých specifických enzymů.
Nomenklatura enzymů
Všechny enzymy v těle jsou obvykle pojmenovány v závislosti na jejich příslušnosti k některé z tříd a také na substrátu, se kterým reagují. Někdy se podle systematické nomenklatury v názvu nepoužívá jeden, ale dva substráty.
Příklady názvů některých enzymů:
- Jaterní enzymy: laktát-dehydrogenáza, glutamátdehydrogenáza.
- Úplný systematický název enzymu: laktát-NAD+-oxidoredukt-áza.
Existují také triviální jména, která neodpovídají pravidlům nomenklatury. Příklady jsou trávicí enzymy: trypsin, chymotrypsin, pepsin.
Proces enzymové syntézy
Funkce enzymů jsou určeny na genetické úrovni. Protože molekula je z velké části protein, její syntéza přesně opakuje procesy transkripce a translace.
Syntéza enzymů probíhá podle následujícího schématu. Nejprve se z DNA načte informace o požadovaném enzymu, v důsledku čehož se vytvoří mRNA. Messenger RNA kóduje všechny aminokyseliny, které tvoří enzym. Regulace enzymů může probíhat i na úrovni DNA: pokud je produkt katalyzované reakce dostatečný, transkripce genu se zastaví a naopak, pokud je potřeba produkt, aktivuje se proces transkripce.
Po vstupu mRNA do cytoplazmy buňky začíná další fáze – translace. Na ribozomech endoplazmatického retikula je syntetizován primární řetězec, sestávající z aminokyselin spojených peptidovými vazbami. Molekula proteinu v primární struktuře však ještě nemůže vykonávat své enzymatické funkce.
Aktivita enzymů závisí na struktuře proteinu. Na stejném ER dochází ke zkroucení proteinu, v důsledku čehož se tvoří nejprve sekundární a poté terciární struktury. Syntéza některých enzymů se zastavuje již v této fázi, avšak pro aktivaci katalytické aktivity je často nutnépřídavek koenzymu a kofaktoru.
V určitých oblastech endoplazmatického retikula jsou připojeny organické složky enzymu: monosacharidy, nukleové kyseliny, tuky, vitamíny. Některé enzymy nemohou fungovat bez přítomnosti koenzymu.
Kofaktor hraje klíčovou roli při tvorbě kvartérní struktury proteinu. Některé funkce enzymů jsou dostupné pouze tehdy, když protein dosáhne organizace domény. Proto je pro ně velmi důležitá přítomnost kvartérní struktury, ve které je spojovacím článkem mezi několika proteinovými globulemi kovový iont.
Více forem enzymů
Jsou situace, kdy je potřeba mít několik enzymů, které katalyzují stejnou reakci, ale liší se od sebe v některých parametrech. Například enzym může pracovat při 20 stupních, ale při 0 stupních již nebude schopen plnit své funkce. Co by měl živý organismus dělat v takové situaci při nízkých okolních teplotách?
Tento problém lze snadno vyřešit přítomností několika enzymů najednou, které katalyzují stejnou reakci, ale fungují za různých podmínek. Existují dva typy různých forem enzymů:
- Izoenzymy. Takové proteiny jsou kódovány různými geny, skládají se z různých aminokyselin, ale katalyzují stejnou reakci.
- Skutečné tvary množného čísla. Tyto proteiny jsou transkribovány ze stejného genu, ale peptidy jsou modifikovány na ribozomech. Výstupem je několik forem stejného enzymu.
BV důsledku toho se první typ více forem tvoří na genetické úrovni, zatímco druhý typ se tvoří na post-translační úrovni.
Význam enzymů
Použití enzymů v medicíně se omezuje na uvolňování nových léků, ve kterých jsou látky již ve správném množství. Vědci zatím nenašli způsob, jak stimulovat syntézu chybějících enzymů v těle, ale dnes jsou široce dostupné léky, které mohou dočasně nahradit jejich nedostatek.
Různé enzymy v buňce katalyzují širokou škálu život udržujících reakcí. Jedním z těchto enismů jsou zástupci skupiny nukleáz: endonukleázy a exonukleázy. Jejich úkolem je udržovat konstantní hladinu nukleových kyselin v buňce a odstraňovat poškozenou DNA a RNA.
Nezapomeňte na takový fenomén, jako je srážení krve. Tento proces je účinným měřítkem ochrany a je pod kontrolou řady enzymů. Hlavním z nich je trombin, který přeměňuje neaktivní protein fibrinogen na aktivní fibrin. Jeho vlákna vytvářejí jakousi síť, která ucpává místo poškození cévy, čímž zabraňuje nadměrné ztrátě krve.
Enzymy se používají při výrobě vína, pivovarnictví a při výrobě mnoha fermentovaných mléčných výrobků. Kvasinky lze použít k výrobě alkoholu z glukózy, ale pro úspěšný průběh tohoto procesu stačí extrakt z nich.
Zajímavá fakta, která jste nevěděli
- Všechny enzymy v těle mají obrovskou hmotnost - od 5000 do1 000 000 Ano. To je způsobeno přítomností proteinu v molekule. Pro srovnání: molekulová hmotnost glukózy je 180 Da a oxidu uhličitého pouze 44 Da.
- K dnešnímu dni bylo objeveno více než 2000 enzymů, které byly nalezeny v buňkách různých organismů. Většina z těchto látek však ještě není plně pochopena.
- Enzymová aktivita se používá k výrobě účinných pracích prostředků. Enzymy zde plní stejnou roli jako v těle: rozkládají organickou hmotu a tato vlastnost pomáhá v boji proti skvrnám. Doporučuje se používat podobný prací prášek při teplotě ne vyšší než 50 stupňů, jinak může dojít k procesu denaturace.
- Podle statistik trpí 20 % lidí na celém světě nedostatkem některého z enzymů.
- Vlastnosti enzymů jsou známy již velmi dlouho, ale teprve v roce 1897 si lidé uvědomili, že ne kvasnice samotné, ale extrakt z jejich buněk lze použít ke fermentaci cukru na alkohol.
