V každé živé buňce probíhá mnoho chemických reakcí. Enzymy (enzymy) jsou bílkoviny se speciálními a mimořádně důležitými funkcemi. Říká se jim biokatalyzátory. Hlavní funkcí proteinových enzymů v těle je urychlení biochemických reakcí. Počáteční činidla, jejichž interakce je katalyzována těmito molekulami, se nazývají substráty a konečné sloučeniny se nazývají produkty.
V přírodě fungují enzymové proteiny pouze v živých systémech. Ale v moderní biotechnologii, klinické diagnostice, farmacii a medicíně se používají čištěné enzymy nebo jejich komplexy, ale i další komponenty nutné pro chod systému a vizualizaci dat pro výzkumníka.
Biologický význam a vlastnosti enzymů
Bez těchto molekul by živý organismus nebyl schopen fungovat. Všechny životní procesy fungují harmonicky díky enzymům. Hlavní funkcí enzymových proteinů v těle je regulace metabolismu. Bez nich není normální metabolismus možný. Molekulární aktivita je regulovánaaktivátory (induktory) nebo inhibitory. Řízení působí na různých úrovních syntézy proteinů. Také "funguje" ve vztahu k hotové molekule.
Hlavní vlastností proteinových enzymů je specifičnost k určitému substrátu. A tedy schopnost katalyzovat pouze jednu nebo méně často řadu reakcí. Obvykle jsou takové procesy reverzibilní. Za obě funkce je zodpovědný jeden enzym. Ale to není vše.
Role enzymových proteinů je zásadní. Bez nich biochemické reakce neprobíhají. Působením enzymů je reagenciem možné překonat aktivační bariéru bez významného vynaložení energie. V těle není možné zahřát teplotu nad 100 °C nebo použít agresivní komponenty jako chemická laboratoř. Enzymový protein se váže na substrát. Ve vázaném stavu dochází k modifikaci s následným uvolněním druhého. Takto fungují všechny katalyzátory používané při chemické syntéze.
Jaké jsou úrovně organizace molekuly enzymového proteinu?
Tyto molekuly mají obvykle terciární (globule) nebo kvartérní (několik spojených globulí) proteinovou strukturu. Nejprve jsou syntetizovány v lineární formě. A pak jsou složeny do požadované struktury. K zajištění aktivity potřebuje biokatalyzátor určitou strukturu.
Enzymy, stejně jako jiné proteiny, jsou ničeny teplem, extrémními hodnotami pH, agresivními chemickými sloučeninami.
Další vlastnostienzymy
Mezi nimi se rozlišují následující vlastnosti komponent:
- Stereospecifické – tvorba pouze jednoho produktu.
- Regioselektivita – přerušení chemické vazby nebo modifikace skupiny pouze v jedné poloze.
- Chemoselektivita – katalýza pouze jedné reakce.
Funkce práce
Specificita enzymu se liší. Ale jakýkoli enzym je vždy aktivní ve vztahu ke specifickému substrátu nebo skupině sloučenin podobné struktury. Neproteinové katalyzátory tuto vlastnost nemají. Specificita se měří vazebnou konstantou (mol/l), která může být až 10−10 mol/l. Práce aktivního enzymu je rychlá. Jedna molekula katalyzuje tisíce až miliony operací za sekundu. Stupeň zrychlení biochemických reakcí je výrazně (1000-100000krát) vyšší než u konvenčních katalyzátorů.
Působení enzymů je založeno na několika mechanismech. K nejjednodušší interakci dochází s jednou molekulou substrátu, po které následuje tvorba produktu. Většina enzymů je schopna vázat 2-3 různé molekuly, které reagují. Například přenos skupiny nebo atomu z jedné sloučeniny do druhé nebo dvojitá substituce podle principu "ping-pong". V těchto reakcích je jeden substrát obvykle spojen a druhý je spojen prostřednictvím funkční skupiny s enzymem.
Studium mechanismu působení enzymů probíhá pomocí metod:
- Definice meziproduktů a finálních produktů.
- Studie geometrie struktury a souvisejících funkčních skupinsubstrát a poskytují vysokou reakční rychlost.
- Mutace genů enzymu a stanovení změn v jeho syntéze a aktivitě.
Aktivní a spojovací centrum
Molekula substrátu je mnohem menší než enzymový protein. K vazbě tedy dochází díky malému počtu funkčních skupin biokatalyzátoru. Tvoří aktivní centrum, skládající se ze specifické sady aminokyselin. U komplexních proteinů je ve struktuře přítomna protetická skupina neproteinové povahy, která může být i součástí aktivního centra.
Je nutné vyčlenit samostatnou skupinu enzymů. Jejich molekula obsahuje koenzym, který se neustále váže na molekulu a uvolňuje se z ní. Plně vytvořený enzymový protein se nazývá holoenzym, a když je kofaktor odstraněn, nazývá se apoenzym. Vitamíny, kovy, deriváty dusíkatých bází často působí jako koenzymy (NAD - nikotinamid adenindinukleotid, FAD - flavinadenindinukleotid, FMN - flavinmononukleotid).
Vazebné místo poskytuje substrátovou specifitu. Díky němu se vytváří stabilní komplex substrát-enzym. Struktura globule je konstruována tak, aby měla na povrchu výklenek (štěrbinu nebo prohlubeň) o určité velikosti, která zajišťuje vazbu substrátu. Tato zóna se obvykle nachází nedaleko od aktivního centra. Některé enzymy mají místa pro vazbu na kofaktory nebo kovové ionty.
Závěr
Protein-Enzym hraje v těle důležitou roli. Takové látky katalyzují chemické reakce, jsou zodpovědné za proces metabolismu - metabolismus. V každé živé buňce neustále probíhají stovky biochemických procesů, včetně redukčních reakcí, štěpení a syntézy sloučenin. K oxidaci látek dochází neustále s velkým uvolňováním energie. To se zase vynakládá na tvorbu sacharidů, bílkovin, tuků a jejich komplexů. Produkty štěpení jsou stavebními kameny pro syntézu nezbytných organických sloučenin.
