Proteiny jsou organické látky. Tyto makromolekulární sloučeniny se vyznačují určitým složením a hydrolýzou se rozkládají na aminokyseliny. Proteinové molekuly přicházejí v široké škále tvarů, z nichž mnohé jsou tvořeny více polypeptidovými řetězci. Informace o struktuře proteinu je zakódována v DNA a proces syntézy proteinu se nazývá translace.
Chemické složení bílkovin
Průměrný obsah bílkovin:
- 52 % uhlíku;
- 7 % vodíku;
- 12% dusík;
- 21 % kyslíku;
- 3 % síry.
Molekuly bílkovin jsou polymery. Abychom porozuměli jejich struktuře, je nutné vědět, jaké jsou jejich monomery, aminokyseliny.
Aminokyseliny
Obvykle se dělí do dvou kategorií: neustále se vyskytující a příležitostně se vyskytující. První z nich zahrnuje 18 proteinových monomerů a 2 další amidy: kyselinu asparagovou a glutamovou. Někdy jsou jen tři kyseliny.
Tyto kyseliny lze klasifikovat mnoha způsoby: podle povahy postranních řetězců nebo náboje jejich radikálů je lze také dělit počtem skupin CN a COOH.
Primární struktura proteinu
Pořadí aminokyselin v proteinovém řetězci určujejeho následné úrovně organizace, vlastností a funkcí. Hlavním typem vazby mezi monomery je peptid. Vzniká odštěpením vodíku od jedné aminokyseliny a OH skupiny od druhé.
První úrovní organizace molekuly bílkovin je sekvence aminokyselin v ní, jednoduše řetězec, který určuje strukturu molekul bílkovin. Skládá se z „kostra“, která má pravidelnou strukturu. Toto je opakující se sekvence -NH-CH-CO-. Samostatné postranní řetězce představují radikály aminokyselin (R), jejich vlastnosti určují složení struktury proteinů.
I když je struktura molekul proteinů stejná, mohou se svými vlastnostmi lišit pouze tím, že jejich monomery mají v řetězci jinou sekvenci. Uspořádání aminokyselin v proteinu je určeno geny a určuje určité biologické funkce proteinu. Sekvence monomerů v molekulách odpovědných za stejnou funkci je u různých druhů často blízká. Takové molekuly - stejné nebo podobné v organizaci a vykonávající stejné funkce v různých typech organismů - jsou homologní proteiny. Struktura, vlastnosti a funkce budoucích molekul jsou stanoveny již ve fázi syntézy řetězce aminokyselin.
Některé společné funkce
Struktura proteinů byla studována již dlouhou dobu a analýza jejich primární struktury nám umožnila provést určitá zobecnění. Většina proteinů se vyznačuje přítomností všech dvaceti aminokyselin, z nichž je zvláště mnoho glycinu, alaninu, kyseliny asparagové, glutaminu a málo tryptofanu, argininu, methioninu,histidin. Jedinou výjimkou jsou určité skupiny proteinů, například histony. Jsou potřebné pro balení DNA a obsahují hodně histidinu.
Druhé zobecnění: v globulárních proteinech neexistují žádné obecné vzorce ve střídání aminokyselin. Ale i polypeptidy, které jsou svou biologickou aktivitou vzdálené, mají malé identické fragmenty molekul.
Sekundární struktura
Druhou úrovní organizace polypeptidového řetězce je jeho prostorové uspořádání, které je podporováno vodíkovými vazbami. Přidělte α-šroubovici a β-násobku. Část řetězce nemá uspořádanou strukturu, takové zóny se nazývají amorfní.
Alfa šroubovice všech přírodních proteinů je pravotočivá. Postranní radikály aminokyselin ve šroubovici vždy směřují ven a jsou umístěny na opačných stranách její osy. Pokud jsou nepolární, jsou seskupeny na jedné straně spirály, což vede k obloukům, které vytvářejí podmínky pro sbližování různých částí spirály.
Beta-záhyby - vysoce protáhlé spirály - mají tendenci být umístěny vedle sebe v molekule proteinu a tvoří paralelní a neparalelní β-skládané vrstvy.
Struktura terciárního proteinu
Třetí úroveň organizace molekuly proteinu je skládání spirál, záhybů a amorfních sekcí do kompaktní struktury. To je způsobeno vzájemnou interakcí postranních radikálů monomerů. Taková spojení jsou rozdělena do několika typů:
- mezi polárními radikály se tvoří vodíkové vazby;
- hydrofobní– mezi nepolárními R-skupinami;
- elektrostatické přitažlivé síly (iontové vazby) – mezi skupinami, jejichž náboje jsou opačné;
- disulfidové můstky mezi cysteinovými radikály.
Posledním typem vazby (–S=S-) je kovalentní interakce. Disulfidové můstky posilují proteiny, jejich struktura se stává odolnější. Ale taková spojení nejsou nutná. Například v polypeptidovém řetězci může být velmi málo cysteinu nebo se jeho radikály nacházejí poblíž a nemohou vytvořit „most“.
Čtvrtá úroveň organizace
Ne všechny proteiny tvoří kvartérní strukturu. Struktura proteinů na čtvrté úrovni je dána počtem polypeptidových řetězců (protomerů). Jsou propojeny stejnými vazbami jako předchozí úroveň organizace, kromě disulfidických můstků. Molekula se skládá z několika protomerů, z nichž každý má svou vlastní speciální (nebo identickou) terciární strukturu.
Všechny úrovně organizace určují funkce, které budou výsledné proteiny plnit. Struktura proteinů na první úrovni organizace velmi přesně určuje jejich následnou roli v buňce a těle jako celku.
Funkce bílkovin
Je těžké si vůbec představit, jak důležitou roli hrají bílkoviny v buněčné aktivitě. Výše jsme zkoumali jejich strukturu. Funkce bílkovin na tom přímo závisí.
Plní stavební (strukturální) funkci a tvoří základ cytoplazmy každé živé buňky. Tyto polymery jsou hlavním materiálem všech buněčných membrán, kdyžjsou v komplexu s lipidy. Patří sem také rozdělení buňky na kompartmenty, z nichž každý má své vlastní reakce. Faktem je, že každý komplex buněčných procesů vyžaduje své vlastní podmínky, důležitou roli hraje zejména pH média. Proteiny vytvářejí tenké přepážky, které rozdělují buňku na tzv. kompartmenty. A samotný jev se nazývá kompartmentalizace.
Katalytickou funkcí je regulovat všechny reakce buňky. Všechny enzymy jsou původem jednoduché nebo složité proteiny.
Jakýkoli druh pohybu organismů (práce svalů, pohyb protoplazmy v buňce, blikání řasinek u prvoků atd.) je prováděn proteiny. Struktura proteinů jim umožňuje pohybovat se, vytvářet vlákna a prstence.
Přenosová funkce spočívá v tom, že mnoho látek je transportováno přes buněčnou membránu speciálními nosnými proteiny.
Hormonální role těchto polymerů je okamžitě jasná: řadu hormonů tvoří proteiny ve struktuře, například inzulín, oxytocin.
Náhradní funkce je dána skutečností, že proteiny jsou schopny tvořit usazeniny. Například vaječný valgumin, mléčný kasein, bílkoviny rostlinných semen – uchovávají velké množství živin.
Všechny šlachy, kloubní klouby, kosti kostry, kopyta jsou tvořeny bílkovinami, čímž se dostáváme k jejich další funkci - podpůrné.
Proteinové molekuly jsou receptory, které provádějí selektivní rozpoznávání určitých látek. V této roli jsou známé zejména glykoproteiny a lektiny.
To nejdůležitějšíimunitní faktory - protilátky a systém komplementu podle původu jsou proteiny. Například proces srážení krve je založen na změnách proteinu fibrinogenu. Vnitřní stěny jícnu a žaludku jsou vystlány ochrannou vrstvou slizničních bílkovin – licinů. Toxiny jsou také proteinového původu. Základem kůže, která chrání tělo zvířat, je kolagen. Všechny tyto proteinové funkce jsou ochranné.
No, poslední funkce je regulační. Existují proteiny, které řídí práci genomu. To znamená, že regulují transkripci a překlad.
Bez ohledu na to, jak důležitou roli hrají bílkoviny, vědci již dlouhou dobu odhalují strukturu bílkovin. A nyní objevují nové způsoby, jak tyto znalosti využít.
