Komplexní protein, kromě samotné proteinové složky, obsahuje další skupinu odlišné povahy (protetické). Jako tato složka působí sacharidy, lipidy, kovy, zbytky kyseliny fosforečné, nukleové kyseliny. Tento článek vám řekne, jak se jednoduché proteiny liší od složitých, na jaké typy se tyto látky dělí a jaké jsou jejich vlastnosti. Hlavním rozdílem mezi zvažovanými látkami je jejich složení.
Komplexní proteiny: Definice
Jedná se o dvousložkové látky, které zahrnují jednoduchý protein (peptidové řetězce) a nebílkovinnou látku (protetická skupina). V procesu jejich hydrolýzy vznikají aminokyseliny, nebílkovinná část a produkty rozpadu. Jak se liší jednoduché proteiny od složitých? První se skládají pouze z aminokyselin.
Klasifikace a charakterizace komplexních proteinů
Tyto látky jsou rozděleny do typů v závislosti na typu další skupiny. Do komplexuproteiny zahrnují:
- Glykoproteiny jsou proteiny, jejichž molekuly obsahují sacharidový zbytek. Mezi nimi se rozlišují proteoglykany (složky mezibuněčného prostoru), které ve své struktuře zahrnují mukopolysacharidy. Mezi glykoproteiny patří imunoglobuliny.
- Lipoproteiny obsahují lipidovou složku. Patří mezi ně apolipoproteiny, které zajišťují transport lipidů.
- Metaloproteiny obsahují kovové ionty (měď, mangan, železo atd.) vázané prostřednictvím interakce donor-akceptor. Tato skupina nezahrnuje hemové proteiny, které zahrnují sloučeniny profyrinového kruhu se železem a sloučeniny jim podobné strukturou (zejména chlorofyl).
- Nukleoproteiny jsou proteiny, které mají nekovalentní vazby s nukleovými kyselinami (DNA, RNA). Patří mezi ně chromatin, součást chromozomů.
- 5. Fosfoproteiny, které zahrnují kasein (složitý tvarohový protein), zahrnují kovalentně spojené zbytky kyseliny fosforečné.
Chromoproteiny jsou spojeny barvou protetické komponenty. Tato třída zahrnuje hemové proteiny, chlorofyly a flavoproteiny
Vlastnosti glykoproteinů a proteoglykanů
Tyto proteiny jsou komplexní látky. Proteoglykany obsahují velký podíl sacharidů (80-85 %), v běžných glykoproteinech je obsah 15-20 %. Uronové kyseliny jsou přítomny pouze v molekule proteoglykanu, jejich sacharidy se vyznačují pravidelnou strukturou s opakujícími se jednotkami. Jaká je struktura a funkce komplexních glykoproteinových proteinů? Jejich sacharidové řetězce obsahují pouze 15 článků a jsou nepravidelné.struktura. Ve struktuře glykoproteinů se spojení sacharidu s proteinovou složkou obvykle provádí prostřednictvím aminokyselinových zbytků, jako je serin nebo aspargin.
Funkce glykoproteinů:
- Jsou součástí bakteriální buněčné stěny, pojivové tkáně kostí a chrupavek, obklopují kolagenová a elastinová vlákna.
- Hrajte ochrannou roli. Tuto strukturu mají například protilátky, interferony, krevní koagulační faktory (protrombin, fibrinogen).
- Jsou receptory, které interagují s efektorem – malou neproteinovou molekulou. Ten po spojení s proteinem vede ke změně jeho konformace, což vede k určité intracelulární odpovědi.
- Provádět hormonální funkci. Mezi glykoproteiny patří gonadotropní, adrenokortikotropní hormony a hormony stimulující štítnou žlázu.
- Přenos látek v krvi a iontů přes buněčnou membránu (transferin, transkortin, albumin, Na+, K+ -ATPáza).
Glykoproteinové enzymy zahrnují cholinesterázu a nukleázu.
Více o proteoglykanech
Komplexní proteinový proteoglykan obvykle obsahuje ve své struktuře velké sacharidové řetězce s opakujícími se disacharidovými zbytky, které se skládají z nějakého druhu uronové kyseliny a aminocukru. Oligo- nebo polysacharidové řetězce se nazývají glykany. První obvykle obsahují 2-10 monomerních jednotek.
V závislosti na struktuře sacharidových řetězců se rozlišují jejich různé typy, např.heteropolysacharidy s velkým počtem kyselých skupin nebo glykosaminoglykany včetně aminoskupin. Mezi poslední patří:
- Kyselina hyaluronová, která se aktivně používá v kosmetologii.
- Heparin, který zabraňuje srážení krve.
- Keratan sulfáty jsou součástí chrupavky a rohovky.
- Chondroitin sulfáty jsou součástí chrupavky a synoviální tekutiny.
Tyto polymery jsou součástí proteoglykanů, které vyplňují mezibuněčný prostor, zadržují vodu, lubrikují pohyblivé části kloubů a jsou jejich strukturálními složkami. Hydrofilita (dobrá rozpustnost ve vodě) proteoglykanů jim umožňuje vytvářet bariéru pro velké molekuly a mikroorganismy v mezibuněčném prostoru. S jejich pomocí se vytvoří rosolovitá matrice, do které jsou ponořena vlákna dalších důležitých bílkovin, jako je kolagen. Jeho vlákna v proteoglykanovém médiu mají tvar stromu.
Vlastnosti a typy lipoproteinů
Komplexní proteinový lipoprotein má dobře definovanou duální hydrofilní a hydrofobní povahu. Jádro molekuly (hydrofobní část) je tvořeno nepolárními estery cholesterolu a triacylglyceridy.
Vně v hydrofilní zóně jsou bílkovinné části, fosfolipidy, cholesterol. Existuje několik typů lipoproteinových proteinů v závislosti na jejich struktuře.
Hlavní třídy lipoproteinů:
- Komplexní protein s vysokou hustotou (HDL, α-lipoproteiny). Přesouvá cholesterol do jater a periferních tkání.
- Nízká hustota (LDL, β-lipoproteiny). Až nacholesterol je transportován triacylglyceridy a fosfolipidy.
- Velmi nízká hustota (VLDL, pre-β-lipoproteiny). Proveďte funkci podobnou LDL.
- Chylomikrony (XM). Transport mastných kyselin a cholesterolu ze střev po příjmu potravy.
K vaskulární patologii, jako je ateroskleróza, dochází v důsledku nesprávného poměru různých typů lipoproteinů v krvi. Podle charakteristiky složení lze identifikovat několik trendů ve struktuře fosfolipidů (od HDL po chylomikrony): pokles podílu bílkovin (z 80 na 10 %) a fosfolipidů, zvýšení procenta triacylglyceridů (od 20 do 90 %).
Mezi metaloproteiny je mnoho důležitých enzymů
Metaloprotein může obsahovat ionty několika kovů. Jejich přítomnost ovlivňuje orientaci substrátu v aktivním (katalytickém) místě enzymu. Kovové ionty jsou lokalizovány v aktivním místě a hrají důležitou roli v katalytické reakci. Iont často funguje jako akceptor elektronů.
Příklady kovů obsažených ve struktuře enzymatických metaloproteinů:
- Měď je součástí složení cytochromoxidázy, která spolu s hemem obsahuje iont tohoto kovu. Enzym se podílí na tvorbě ATP během činnosti dýchacího řetězce.
- Železo obsahuje enzymy, jako je feritin, který plní funkci ukládání železa v buňce; transferin - nosič železa v krvi; kataláza je zodpovědná za neutralizační reakci peroxidu vodíku.
- Zinek je vlastnost kovualkoholdehydrogenáza zapojená do oxidace ethyl a podobných alkoholů; laktátdehydrogenáza – enzym v metabolismu kyseliny mléčné; karboanhydráza katalyzující tvorbu kyseliny uhličité z CO2 a H2O; alkalická fosfatáza, která provádí hydrolytické štěpení esterů kyseliny fosforečné různými sloučeninami; α2-makroglobulin je anti-proteázový krevní protein.
- Selen je součástí tyreoperoxidázy, která se podílí na tvorbě hormonů štítné žlázy; glutathionperoxidáza, která plní antioxidační funkci.
- Vápník je charakteristický pro strukturu α-amylázy, enzymu pro hydrolytické štěpení škrobu.
Fosfoproteiny
Co je součástí komplexních proteinů fosfoproteinů? Tato kategorie je charakteristická přítomností fosfátové skupiny, která je spojena s proteinovou částí prostřednictvím aminokyselin s hydroxylem (tyrosin, serin nebo threonin). Jaká je funkce kyseliny fosforečné ve struktuře bílkovin? Mění strukturu molekuly, dodává jí náboj, zvyšuje rozpustnost, ovlivňuje vlastnosti proteinu. Příklady fosfoproteinů jsou mléčný kasein a vaječný albumin, ale enzymy jsou většinou v této kategorii komplexních proteinů.
Fosfátová skupina hraje důležitou funkční roli, protože mnoho proteinů na ni není trvale vázáno. V buňce neustále probíhají procesy fosforylace a defosforylace. V důsledku toho se provádí regulace práce proteinů. Pokud jsou například histony proteiny spojené s nukleovými kyselinami, projdoudo fosforylovaného stavu, pak se zvyšuje aktivita genomu (genetického materiálu). Aktivita takových enzymů, jako je glykogensyntáza a glykogenfosforyláza, závisí na fosforylaci.
Nukleoproteiny
Nukleoproteiny jsou proteiny spojené s nukleovými kyselinami. Jsou nedílnou součástí ukládání a regulace genetického materiálu, práce ribozomů, které plní funkci syntézy bílkovin. Nejjednodušší formy života virů lze nazvat ribo- a deoxyribonukleoproteiny, protože se skládají z genetického materiálu a proteinů.
Jak interaguje deoxyribonukleová kyselina (DNA) a histony? V chromatinu se rozlišují 2 typy proteinů asociovaných s DNA (histonové a nehistonové). První z nich se podílejí na počáteční fázi kompaktování DNA. Molekula nukleové kyseliny se obalí kolem proteinů a vytvoří nukleozomy. Výsledné vlákno je podobné korálkům, tvoří nadšroubovicovou strukturu (fibrila chromatinu) a nadšroubovicu (interfázový chromonema). Působením histonových proteinů a proteinů vyšších hladin je zajištěno tisícinásobné zmenšení rozměru DNA. K posouzení důležitosti proteinů stačí porovnat velikost chromozomů a délku nukleové kyseliny (6-9 cm a 10-6 µm).
Co jsou chromoproteiny
Chromoproteiny obsahují velmi různorodé skupiny, které mají společné pouze jedno – přítomnost barvy v protetické složce. Komplexní proteiny této kategorie se dělí na: hemoproteiny (obsahují ve struktuře hem), retinální proteiny (vitamín A), flavoproteiny (vitamín B2),kobamidové proteiny (vitamín B12).
Hemoproteiny se dělí podle jejich funkcí na neenzymatické (hemoglobin a protein myoglobin) a enzymy (cytochromy, kataláza, peroxidáza).
Flavoproteiny obsahují jako protetickou složku deriváty vitaminu B2 flavinmononukleotid (FMN) nebo flavinadenindinukleotid (FAD). Tyto enzymy se také účastní redoxních přeměn. Patří mezi ně oxidoreduktázy.
Co jsou cytochromy?
Jak je popsáno výše, hem se skládá z porfyrinu. Jeho struktura zahrnuje 4 pyrrolové kruhy a železné železo. Speciální skupina hemových enzymů - cytochromy, lišící se složením aminokyselin a počtem peptidových řetězců, se specializuje na provádění redoxních reakcí, které zajišťují přenos elektronů v dýchacím řetězci. Tyto enzymy se podílejí na mikrosomální oxidaci - počátečních reakcích biotransformace xenobiotik vedoucích k jejich neutralizaci a výměně mnoha exogenních a exogenních látek, např. steroidů, nasycených mastných kyselin.
Vliv protetické skupiny
Protetická skupina, která je součástí komplexních proteinů, ovlivňuje jejich vlastnosti: mění svůj náboj, rozpustnost, termoplasticitu. Takový účinek mají například zbytky kyseliny fosforečné nebo monosacharidy. Sacharidová část obsažená ve složení komplexní bílkoviny ji chrání před proteolýzou (zničení v důsledku procesu hydrolýzy), ovlivňuje pronikání molekul buňkoumembrána, jejich sekrece a třídění. Lipidový fragment umožňuje vytvoření proteinových kanálů pro transport ve vodě špatně rozpustných (hydrofobních) sloučenin.
Struktura a funkce komplexních proteinů jsou zcela závislé na protetické skupině. Například hem obsahující železo v hemoglobinu váže kyslík a oxid uhličitý. Díky nukleoproteinům vzniklým v důsledku interakce histonů, protaminů s DNA nebo RNA je genetický materiál chráněn, kompaktně uložen a RNA je při syntéze proteinů vázána. Nukleoproteiny jsou stabilní komplexy proteinů a nukleových kyselin.
Závěr
Komplexní proteiny tedy plní v těle širokou škálu funkcí. Proto je příjem makro- a mikroživin tak důležitý pro udržení zdraví. Kovy jsou součástí mnoha enzymů. Znáte-li biochemii, vlastnosti vašeho zdraví a ekologický stav místa bydliště, můžete si upravit svůj vlastní jídelníček. Například přidělte území, která se vyznačují deficitem jakéhokoli prvku. Jeho dodatečné zavedení do stravy ve formě doplňků vám umožní nahradit nedostatek.
