Proteiny jsou jedním z důležitých organických prvků každé živé buňky těla. Plní mnoho funkcí: podpůrné, signalizační, enzymatické, transportní, strukturální, receptorové atd. Primární, sekundární, terciární a kvartérní struktury proteinů se staly důležitými evolučními adaptacemi. Z čeho jsou tyto molekuly vyrobeny? Proč je správná konformace bílkovin v buňkách těla tak důležitá?
Strukturní složky bílkovin
Monomery jakéhokoli polypeptidového řetězce jsou aminokyseliny (AA). Tyto organické sloučeniny s nízkou molekulovou hmotností jsou v přírodě zcela běžné a mohou existovat jako nezávislé molekuly, které plní své vlastní funkce. Mezi ně patří transport látek, příjem, inhibice nebo aktivace enzymů.
Celkem existuje asi 200 biogenních aminokyselin, ale pouze 20 z nich mohou být proteinové monomery. Snadno se rozpouštějí ve vodě, mají krystalickou strukturu a mnohé chutnají sladce.
C chemikálieZ pohledu AA se jedná o molekuly, které nutně obsahují dvě funkční skupiny: -COOH a -NH2. S pomocí těchto skupin tvoří aminokyseliny řetězce, které se navzájem spojují peptidovou vazbou.
Každá z 20 proteinogenních aminokyselin má svůj vlastní radikál, podle kterého se mění chemické vlastnosti. Podle složení těchto radikálů jsou všechny AA klasifikovány do několika skupin.
- Nepolární: isoleucin, glycin, leucin, valin, prolin, alanin.
- Polární a bez náboje: threonin, methionin, cystein, serin, glutamin, asparagin.
- Aromatické: tyrosin, fenylalanin, tryptofan.
- Polární a záporně nabité: glutamát, aspartát.
- Polární a kladně nabité: arginin, histidin, lysin.
Jakákoli úroveň organizace proteinové struktury (primární, sekundární, terciární, kvartérní) je založena na polypeptidovém řetězci sestávajícím z AA. Jediný rozdíl je v tom, jak je tato sekvence složena v prostoru a pomocí jakých chemických vazeb je tato konformace udržována.
Primární struktura proteinu
Jakýkoli protein se tvoří na ribozomech – nemembránových buněčných organelách, které se podílejí na syntéze polypeptidového řetězce. Aminokyseliny jsou zde navzájem spojeny pomocí silné peptidové vazby a tvoří primární strukturu. Tato primární proteinová struktura je však velmi odlišná od kvartérní, takže je nezbytné další zrání molekuly.
bílkoviny jakoelastin, histony, glutathion, již s tak jednoduchou strukturou, jsou schopny plnit své funkce v těle. U velké většiny proteinů je dalším krokem tvorba složitější sekundární konformace.
Struktura sekundárního proteinu
Vytvoření peptidových vazeb je prvním krokem ve zrání většiny proteinů. Aby mohly plnit své funkce, musí jejich místní stavba projít určitými změnami. Toho je dosaženo pomocí vodíkových vazeb - křehkých, ale zároveň četných spojení mezi bazickými a kyselými centry molekul aminokyselin.
Takto vzniká sekundární struktura proteinu, která se od kvartérní liší svou jednoduchostí sestavení a lokální konformací. To druhé znamená, že ne celý řetězec je podroben transformaci. Vodíkové vazby se mohou tvořit na několika místech různých vzdáleností od sebe a jejich tvar závisí také na typu aminokyselin a způsobu sestavení.
Lysozym a pepsin jsou zástupci proteinů, které mají sekundární strukturu. Pepsin se podílí na trávení a lysozym plní v těle ochrannou funkci, ničí buněčné stěny bakterií.
Vlastnosti sekundární struktury
Místní konformace peptidového řetězce se mohou navzájem lišit. Několik desítek již bylo studováno a tři z nich jsou nejběžnější. Mezi nimi jsou alfa šroubovice, beta vrstvy a beta twist.
Alfa spirála –jedna z nejběžnějších konformací sekundární struktury většiny proteinů. Jedná se o tuhý prutový rám se zdvihem 0,54 nm. Radikály aminokyselin směřují ven
Nejběžnější jsou pravotočivé spirály a někdy lze najít i levotočivé protějšky. Tvarovací funkci plní vodíkové vazby, které stabilizují kadeře. Řetězec, který tvoří alfa šroubovici, obsahuje velmi málo prolinu a polárních nabitých aminokyselin.
- Beta kolo je izolováno do samostatné konformace, i když může být nazýváno součástí beta vrstvy. Základem je ohyb peptidového řetězce, který je podpořen vodíkovými vazbami. Samotné místo ohybu se obvykle skládá ze 4-5 aminokyselin, mezi nimiž je povinná přítomnost prolinu. Toto AK je jediné s tuhou a krátkou kostrou, která mu umožňuje vytvořit samootočný obrat.
- Beta vrstva je řetězec aminokyselin, který tvoří několik ohybů a stabilizuje je vodíkovými vazbami. Tato konformace je velmi podobná listu papíru složenému do akordeonu. Nejčastěji mají tento tvar agresivní proteiny, ale existuje mnoho výjimek.
Rozlišujte mezi paralelní a antiparalelní beta vrstvou. V prvním případě se C- a N- konce na ohybech a na koncích řetězu shodují a ve druhém případě ne.
Terciární struktura
Další balení bílkovin vede k vytvoření terciární struktury. Tato konformace je stabilizována pomocí vodíkových, disulfidových, hydrofobních a iontových vazeb. Jejich velký počet umožňuje zkroucení sekundární struktury do složitější.zformuj a stabilizuj to.
Oddělte globulární a fibrilární proteiny. Molekula globulárních peptidů je kulovitá struktura. Příklady: albumin, globulin, histony v terciární struktuře.
Fibrilární proteiny tvoří silná vlákna, jejichž délka přesahuje jejich šířku. Takové proteiny nejčastěji plní strukturní a tvarovací funkce. Příklady jsou fibroin, keratin, kolagen, elastin.
Struktura proteinů v kvartérní struktuře molekuly
Pokud se několik globulí spojí do jednoho komplexu, vznikne tzv. kvartérní struktura. Tato konformace není typická pro všechny peptidy a vzniká, když je potřeba vykonávat důležité a specifické funkce.
Každá globule v komplexním proteinu je samostatná doména nebo protomer. Souhrnně se struktura proteinů kvartérní struktury molekuly nazývá oligomer.
Takový protein má obvykle několik stabilních konformací, které se neustále navzájem mění, ať už v závislosti na vlivu jakýchkoli vnějších faktorů, nebo když je nutné plnit různé funkce.
Důležitým rozdílem mezi terciární a kvartérní strukturou proteinu jsou mezimolekulární vazby, které jsou zodpovědné za spojení několika globulí. Ve středu celé molekuly se často nachází kovový iont, který přímo ovlivňuje tvorbu mezimolekulárních vazeb.
Další proteinové struktury
Ne vždy stačí řetězec aminokyselin k plnění funkcí proteinu. VVe většině případů jsou na takové molekuly navázány další látky organické a anorganické povahy. Vzhledem k tomu, že tato vlastnost je charakteristická pro velké množství enzymů, složení komplexních proteinů je obvykle rozděleno do tří částí:
- Apoenzym je proteinová část molekuly, což je sekvence aminokyselin.
- Koenzym není bílkovina, ale organická součást. Může zahrnovat různé typy lipidů, sacharidů nebo dokonce nukleových kyselin. Patří sem zástupci biologicky aktivních sloučenin, mezi nimiž jsou vitamíny.
- Kofaktor - anorganická část, reprezentovaná v naprosté většině případů ionty kovů.
Struktura proteinů v kvartérní struktuře molekuly vyžaduje účast několika molekul různého původu, takže mnoho enzymů má tři složky najednou. Příkladem je fosfokináza, enzym, který zajišťuje přenos fosfátové skupiny z molekuly ATP.
Kde se tvoří kvartérní struktura molekuly proteinu?
Polypeptidový řetězec se začíná syntetizovat na ribozomech buňky, ale k dalšímu zrání proteinu dochází v jiných organelách. Nově vytvořená molekula musí vstoupit do transportního systému, který se skládá z jaderné membrány, ER, Golgiho aparátu a lysozomů.
Komplikace prostorové struktury proteinu nastává v endoplazmatickém retikulu, kde se tvoří nejen různé typy vazeb (vodíkové, disulfidové, hydrofobní, intermolekulární, iontové), ale přidávají se i koenzym a kofaktor. To tvoří kvartérproteinová struktura.
Když je molekula zcela připravena k práci, vstupuje buď do cytoplazmy buňky nebo do Golgiho aparátu. V druhém případě jsou tyto peptidy zabaleny do lysozomů a transportovány do jiných kompartmentů buňky.
Příklady oligomerních proteinů
Kvartérní struktura je struktura bílkovin, která je navržena tak, aby přispívala k výkonu životních funkcí v živém organismu. Složitá konformace organických molekul umožňuje především ovlivňovat práci mnoha metabolických procesů (enzymů).
Biologicky důležité bílkoviny jsou hemoglobin, chlorofyl a hemocyanin. Základem těchto molekul je porfyrinový kruh, v jehož středu je kovový iont.
Hemoglobin
Kvartérní struktura molekuly hemoglobinového proteinu se skládá ze 4 globulí spojených mezimolekulárními vazbami. Uprostřed je porfin s železnatým iontem. Protein je transportován v cytoplazmě erytrocytů, kde zaujímají asi 80 % celkového objemu cytoplazmy.
Základem molekuly je hem, který má spíše anorganickou povahu a je zbarven do červena. Je to také primární produkt rozkladu hemoglobinu v játrech.
Všichni víme, že hemoglobin plní důležitou transportní funkci – přenos kyslíku a oxidu uhličitého v celém lidském těle. Složitá konformace molekuly proteinu tvoří speciální aktivní centra, která jsou schopna vázat odpovídající plyny na hemoglobin.
Když se tvoří protein-plynový komplex, tvoří se tzv. oxyhemoglobin a karbohemoglobin. Je tu však ještě jedenřada takových asociací, která je poměrně stabilní: karboxyhemoglobin. Jde o komplex bílkovin a oxidu uhelnatého, jehož stabilita vysvětluje záchvaty dušení s nadměrnou toxicitou.
Chlorofyl
Další zástupce proteinů s kvartérní strukturou, jejichž doménové vazby jsou již podporovány hořečnatým iontem. Hlavní funkcí celé molekuly je účast na procesech fotosyntézy v rostlinách.
Existují různé typy chlorofylů, které se od sebe liší radikály porfyrinového kruhu. Každá z těchto odrůd je označena samostatným písmenem latinské abecedy. Například suchozemské rostliny se vyznačují přítomností chlorofylu a nebo chlorofylu b, zatímco řasy obsahují i jiné typy tohoto proteinu.
Hemocyanin
Tato molekula je analogem hemoglobinu u mnoha nižších živočichů (členovci, měkkýši atd.). Hlavním rozdílem ve struktuře proteinu s kvartérní molekulární strukturou je přítomnost iontu zinku místo iontu železa. Hemocyanin má namodralou barvu.
Někdy si lidé kladou otázku, co by se stalo, kdybychom nahradili lidský hemoglobin hemocyaninem. V tomto případě je narušen obvyklý obsah látek v krvi, zejména aminokyselin. Hemocyanin je také nestabilní při vytváření komplexu s oxidem uhličitým, takže „modrá krev“by měla tendenci vytvářet krevní sraženiny.
