Jedna z definic života zní takto: "Život je způsob existence proteinových těl." Na naší planetě bez výjimky všechny organismy obsahují takové organické látky, jako jsou bílkoviny. Tento článek popíše jednoduché a složité proteiny, identifikuje rozdíly v molekulární struktuře a také zváží jejich funkce v buňce.
Co jsou proteiny
Z hlediska biochemie se jedná o vysokomolekulární organické polymery, jejichž monomery je 20 druhů různých aminokyselin. Jsou vzájemně propojeny kovalentními chemickými vazbami, jinak nazývanými peptidové vazby. Protože proteinové monomery jsou amfoterní sloučeniny, obsahují jak aminoskupinu, tak karboxylovou funkční skupinu. Mezi nimi vzniká chemická vazba CO-NH.
Pokud se polypeptid skládá z aminokyselinových zbytků, tvoří jednoduchý protein. Polymerní molekuly navíc obsahující kovové ionty, vitamíny, nukleotidy, sacharidy jsou komplexní proteiny. Dále myzvažte prostorovou strukturu polypeptidů.
Úrovně organizace molekul bílkovin
Dodávají se ve čtyřech různých konfiguracích. První struktura je lineární, je nejjednodušší a má podobu polypeptidového řetězce, při jeho spirálování vznikají další vodíkové vazby. Stabilizují šroubovici, která se nazývá sekundární struktura. Terciární úroveň organizace má jednoduché a složité proteiny, většinu rostlinných a živočišných buněk. Poslední konfigurace, kvartérní, vzniká interakcí několika molekul přirozené struktury, spojených koenzymy, jedná se o strukturu komplexních proteinů, které v těle plní různé funkce.
Rozmanitost jednoduchých bílkovin
Tato skupina polypeptidů není početná. Jejich molekuly se skládají pouze z aminokyselinových zbytků. Mezi proteiny patří například histony a globuliny. První jsou prezentovány ve struktuře jádra a jsou kombinovány s molekulami DNA. Druhá skupina – globuliny – jsou považovány za hlavní složky krevní plazmy. Protein, jako je gamaglobulin, plní funkce imunitní ochrany a je protilátkou. Tyto sloučeniny mohou tvořit komplexy, které zahrnují komplexní sacharidy a proteiny. Fibrilární jednoduché proteiny, jako je kolagen a elastin, jsou součástí pojivové tkáně, chrupavky, šlach a kůže. Jejich hlavní funkce jsou konstrukce a podpora.
Proteinový tubulin je součástí mikrotubulů, které jsou součástí řasinek a bičíků takových jednobuněčných organismů, jako jsou nálevníci, euglena, parazitičtí bičíkovci. Stejný protein se nachází v mnohobuněčných organismech (bičíky spermií, vaječné řasinky, řasinkový epitel tenkého střeva).
Albuminový protein plní zásobní funkci (například vaječný bílek). V endospermu semen obilných rostlin - žita, rýže, pšenice - se hromadí molekuly bílkovin. Říká se jim buněčné inkluze. Tyto látky využívá klíček semene na počátku svého vývoje. Vysoký obsah bílkovin v pšeničných zrnech je navíc velmi důležitým ukazatelem kvality mouky. Chleba upečený z mouky bohaté na lepek má vysokou chuť a je zdravější. Lepek je obsažen v tzv. odrůdách pšenice tvrdé. Krevní plazma hlubinných ryb obsahuje bílkoviny, které brání jejich úhynu chladem. Mají nemrznoucí vlastnosti, zabraňují smrti těla při nízkých teplotách vody. Na druhé straně buněčná stěna teplomilných bakterií žijících v geotermálních pramenech obsahuje proteiny, které si dokážou zachovat svou přirozenou konfiguraci (terciární nebo kvartérní strukturu) a nedenaturují při teplotách od +50 do + 90 °С.
Proteidy
Jedná se o komplexní proteiny, které se vyznačují velkou rozmanitostí díky různým funkcím, které vykonávají. Jak bylo uvedeno dříve, tato skupina polypeptidů kromě proteinové části obsahuje protetickou skupinu. Pod vlivem různých faktorů, jako je vysoká teplota, soli těžkých kovů, koncentrované alkálie a kyseliny, mohou komplexní proteiny změnit svůjprostorová forma, která ji zjednodušuje. Tento jev se nazývá denaturace. Struktura komplexních proteinů je porušena, vodíkové vazby jsou porušeny a molekuly ztrácejí své vlastnosti a funkce. Denaturace je zpravidla nevratná. Ale u některých polypeptidů, které provádějí katalytické, motorické a signální funkce, je možná renaturace – obnovení přirozené struktury proteinu.
Pokud působení destabilizačního faktoru probíhá po dlouhou dobu, molekula proteinu je zcela zničena. To vede ke štěpení peptidových vazeb primární struktury. Obnovení proteinu a jeho funkcí již není možné. Tento jev se nazývá destrukce. Příkladem je vaření slepičích vajec: tekutý protein - albumin, který je v terciální struktuře, je zcela zničen.
Biosyntéza bílkovin
Ještě jednou si připomeňme, že složení polypeptidů živých organismů zahrnuje 20 aminokyselin, mezi nimiž jsou esenciální. Jde o lysin, methionin, fenylalanin aj. Do krevního oběhu se dostávají z tenkého střeva po rozkladu bílkovinných produktů v něm. K syntéze neesenciálních aminokyselin (alanin, prolin, serin), houby a zvířata používají sloučeniny obsahující dusík. Rostliny, které jsou autotrofy, nezávisle tvoří všechny potřebné složené monomery, které představují komplexní proteiny. K tomu využívají ve svých asimilačních reakcích dusičnany, čpavek nebo volný dusík. U mikroorganismů si některé druhy poskytují kompletní sadu aminokyselin, zatímco u jiných se syntetizují pouze některé monomery. Etapyk biosyntéze proteinů dochází v buňkách všech živých organismů. K transkripci dochází v jádře a k translaci v cytoplazmě buňky.
První fáze - syntéza prekurzoru mRNA probíhá za účasti enzymu RNA polymerázy. Rozbíjí vodíkové vazby mezi řetězci DNA a na jednom z nich podle principu komplementarity sestaví molekulu pre-mRNA. Podstoupí krájení, to znamená, že zraje a poté opustí jádro do cytoplazmy, kde vytvoří matricovou ribonukleovou kyselinu.
Pro realizaci druhého stupně je nutné mít speciální organely - ribozomy a také molekuly informačních a transportních ribonukleových kyselin. Další důležitou podmínkou je přítomnost molekul ATP, protože s absorpcí energie probíhají plastické výměnné reakce, které zahrnují biosyntézu bílkovin.
Enzymy, jejich struktura a funkce
Jedná se o velkou skupinu proteinů (asi 2000), které působí jako látky ovlivňující rychlost biochemických reakcí v buňkách. Mohou být jednoduché (trepsin, pepsin) nebo složité. Komplexní proteiny se skládají z koenzymu a apoenzymu. Specifičnost samotného proteinu s ohledem na sloučeniny, na které působí, určuje koenzym a aktivita proteinů je pozorována pouze tehdy, když je proteinová složka spojena s apoenzymem. Katalytická aktivita enzymu nezávisí na celé molekule, ale pouze na aktivním místě. Jeho struktura podle principu odpovídá chemické struktuře katalyzované látky„key-lock“, takže působení enzymů je přísně specifické. Funkce komplexních proteinů jsou jak účast na metabolických procesech, tak jejich využití jako akceptorů.
Třídy komplexních proteinů
Byly vyvinuty biochemiky na základě 3 kritérií: fyzikálních a chemických vlastností, funkčních vlastností a specifických strukturních vlastností proteinů. Do první skupiny patří polypeptidy, které se liší elektrochemickými vlastnostmi. Dělí se na zásadité, neutrální a kyselé. Ve vztahu k vodě mohou být proteiny hydrofilní, amfifilní a hydrofobní. Do druhé skupiny patří enzymy, o kterých jsme uvažovali dříve. Do třetí skupiny patří polypeptidy, které se liší chemickým složením prostetických skupin (jedná se o chromoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny).
Zvažme vlastnosti komplexních proteinů podrobněji. Například kyselý protein, který je součástí ribozomů, obsahuje 120 aminokyselin a je univerzální. Nachází se v organelách prokaryotických i eukaryotických buněk syntetizujících proteiny. Další zástupce této skupiny, protein S-100, se skládá ze dvou řetězců spojených vápenatým iontem. Je součástí neuronů a neuroglií – podpůrné tkáně nervového systému. Společnou vlastností všech kyselých proteinů je vysoký obsah dvojsytných karboxylových kyselin: glutamové a asparagové. Mezi alkalické proteiny patří histony – proteiny, které jsou součástí nukleových kyselin DNA a RNA. Charakteristickým rysem jejich chemického složení je velké množství lysinu a argininu. Histony spolu s chromatinem jádra tvoří chromozomy – nejdůležitější struktury buněčné dědičnosti. Tyto proteiny se účastní procesů transkripce a translace. Amfifilní proteiny jsou široce přítomny v buněčných membránách a tvoří lipoproteinovou dvojvrstvu. Po prostudování výše uvedených skupin komplexních proteinů jsme byli přesvědčeni, že jejich fyzikálně-chemické vlastnosti jsou určeny strukturou proteinové složky a protetických skupin.
Některé komplexní proteiny buněčné membrány jsou schopny rozpoznat a reagovat na různé chemické sloučeniny, jako jsou antigeny. Jedná se o signální funkci bílkovin, je velmi důležitá pro procesy selektivního vstřebávání látek pocházejících z vnějšího prostředí a pro jeho ochranu.
Glykoproteiny a proteoglykany
Jsou to komplexní proteiny, které se od sebe liší biochemickým složením protetických skupin. Pokud jsou chemické vazby mezi proteinovou složkou a sacharidovou částí kovalentně-glykosidické, nazýváme takové látky glykoproteiny. Jejich apoenzymem jsou molekuly mono- a oligosacharidů, příklady takových proteinů jsou protrombin, fibrinogen (proteiny podílející se na srážení krve). Kortiko- a gonadotropní hormony, interferony, membránové enzymy jsou také glykoproteiny. V molekulách proteoglykanu tvoří proteinová část pouze 5 %, zbytek připadá na prostetickou skupinu (heteropolysacharid). Obě části jsou spojeny glykosidickou vazbou OH-threoninových a argininových skupin a NH2-glutaminových a lysinových skupin. Molekuly proteoglykanu hrají velmi důležitou roli v metabolismu vody a soli v buňce. Nížepředstavuje tabulku komplexních proteinů, které jsme studovali.
| Glykoproteiny | Proteoglykany |
| Strukturní součásti protetických skupin | |
| 1. Monosacharidy (glukóza, galaktóza, manóza) | 1. Kyselina hyaluronová |
| 2. Oligosacharidy (m altóza, laktóza, sacharóza) | 2. Kyselina chondroitová. |
| 3. Acetylované aminoderiváty monosacharidů | 3. Heparin |
| 4. Deoxysacharidy | |
| 5. Neuramové a sialové kyseliny | |
Metaloproteiny
Tyto látky obsahují ve svých molekulách ionty jednoho nebo více kovů. Zvažte příklady komplexních proteinů patřících do výše uvedené skupiny. Jedná se především o enzymy, jako je cytochromoxidáza. Nachází se na kristách mitochondrií a aktivuje syntézu ATP. Ferrin a transferin jsou proteiny obsahující ionty železa. První je ukládá v buňkách a druhý je transportní protein v krvi. Dalším metaloproteinem je alfa-ameláza, obsahuje vápenaté ionty, je součástí slin a pankreatické šťávy, podílí se na štěpení škrobu. Hemoglobin je jak metaloprotein, tak chromoprotein. Plní funkce transportního proteinu, přenášejícího kyslík. V důsledku toho vzniká sloučenina oxyhemoglobin. Při vdechování oxidu uhelnatého, jinak nazývaného oxid uhelnatý, tvoří jeho molekuly velmi stabilní sloučeninu s erytrocytárním hemoglobinem. Rychle se šíří orgány a tkáněmi a způsobuje otravu.buňky. V důsledku toho při delším vdechování oxidu uhelnatého nastává smrt udušením. Hemoglobin také částečně přenáší oxid uhličitý vzniklý v procesech katabolismu. S průtokem krve vstupuje oxid uhličitý do plic a ledvin az nich do vnějšího prostředí. U některých korýšů a měkkýšů je hemocyanin bílkovinou přenášející kyslík. Místo železa obsahuje ionty mědi, takže krev zvířat není červená, ale modrá.
Funkce chlorofylu
Jak jsme již zmínili dříve, komplexní proteiny mohou tvořit komplexy s pigmenty – barevnými organickými látkami. Jejich barva závisí na chromoformních skupinách, které selektivně absorbují určitá spektra slunečního světla. V rostlinných buňkách jsou zelené plastidy - chloroplasty obsahující barvivo chlorofyl. Skládá se z atomů hořčíku a vícemocného alkoholu fytolu. Jsou spojeny s molekulami proteinů a samotné chloroplasty obsahují tylakoidy (destičky), neboli membrány spojené do hromádek - grana. Obsahují fotosyntetické pigmenty – chlorofyly – a další karotenoidy. Zde jsou všechny enzymy používané při fotosyntetických reakcích. Chromoproteiny, mezi které patří chlorofyl, tedy plní nejdůležitější funkce v metabolismu, konkrétně v reakcích asimilace a disimilace.
Virové proteiny
Uchovávají je zástupci nebuněčných forem života, které jsou součástí říše Vira. Viry nemají svůj vlastní protein syntetizující aparát. Nukleové kyseliny, DNA nebo RNA, mohou způsobit syntézuvlastní částice samotnou buňkou infikovanou virem. Jednoduché viry se skládají pouze z proteinových molekul kompaktně sestavených do spirálových nebo polyhedrálních struktur, jako je virus tabákové mozaiky. Komplexní viry mají další membránu, která tvoří část plazmatické membrány hostitelské buňky. Může zahrnovat glykoproteiny (virus hepatitidy B, virus neštovic). Hlavní funkcí glykoproteinů je rozpoznání specifických receptorů na membráně hostitelské buňky. Další virové obaly také zahrnují enzymové proteiny, které zajišťují replikaci DNA nebo transkripci RNA. Na základě výše uvedeného lze vyvodit následující závěr: obalové proteiny virových částic mají specifickou strukturu, která závisí na membránových proteinech hostitelské buňky.
V tomto článku jsme charakterizovali složité proteiny, studovali jejich strukturu a funkce v buňkách různých živých organismů.
