Makromolekula je molekula, která má vysokou molekulovou hmotnost. Jeho struktura je prezentována ve formě opakovaně se opakujících odkazů. Zvažte vlastnosti těchto sloučenin, jejich význam pro život živých bytostí.
Vlastnosti kompozice
Biologické makromolekuly se tvoří ze stovek tisíc malých výchozích materiálů. Živé organismy jsou charakterizovány třemi hlavními typy makromolekul: proteiny, polysacharidy, nukleové kyseliny.
Počáteční monomery pro ně jsou monosacharidy, nukleotidy, aminokyseliny. Makromolekula tvoří téměř 90 procent buněčné hmoty. V závislosti na sekvenci aminokyselinových zbytků se vytvoří specifická proteinová molekula.
Vysoká molekulová hmotnost jsou látky, které mají molární hmotnost větší než 103 Da.
Historie výrazu
Kdy se makromolekula objevila? Tento koncept zavedl nositel Nobelovy ceny za chemii Hermann Staudinger v roce 1922.
Polymerovou kuličku lze vidět jako zamotanou nit, která vznikla náhodným odvinutímv celé místnosti pro cívky. Tato cívka systematicky mění svou konformaci, to je prostorová konfigurace makromolekuly. Je podobná dráze Brownova pohybu.
K vytvoření takové cívky dochází v důsledku skutečnosti, že v určité vzdálenosti polymerní řetězec "ztratí" informaci o směru. O cívce lze hovořit v případě, kdy jsou vysokomolekulární sloučeniny mnohem delší, než je délka strukturního fragmentu.
Globulární konfigurace
Makromolekula je hustá konformace, ve které lze porovnávat objemový zlomek polymeru s jednotkou. Kulový stav se realizuje v těch případech, kdy vzájemným působením jednotlivých polymerních jednotek mezi sebou a vnějším prostředím dochází k vzájemné přitažlivosti.
Replika struktury makromolekuly je ta část vody, která je součástí takové struktury. Je to nejbližší hydratační prostředí makromolekuly.
Charakteristika molekuly proteinu
Makromolekuly bílkovin jsou hydrofilní látky. Když se suchý protein rozpustí ve vodě, zpočátku bobtná, pak je pozorován postupný přechod do roztoku. Při bobtnání molekuly vody pronikají do proteinu a vážou jeho strukturu s polárními skupinami. Tím se uvolní husté balení polypeptidového řetězce. Nabobtnalá molekula proteinu je považována za zpětný roztok. S následnou absorpcí molekul vody je pozorováno oddělení molekul bílkovin od celkové hmoty, aexistuje také proces rozpuštění.
Nabobtnání molekuly proteinu však ve všech případech nezpůsobuje rozpuštění. Například kolagen po absorpci molekul vody zůstává v nabobtnalém stavu.
Teorie hydratace
Vysokomolekulární sloučeniny podle této teorie nejen adsorbují, ale elektrostaticky vážou molekuly vody s polárními fragmenty postranních radikálů aminokyselin, které mají záporný náboj, a také bazických aminokyselin, které nesou kladný náboj.
Částečně hydratovaná voda je vázána peptidovými skupinami, které tvoří vodíkové vazby s molekulami vody.
Například polypeptidy, které mají nepolární postranní skupiny, bobtnají. Při vazbě na peptidové skupiny tlačí polypeptidové řetězce od sebe. Přítomnost meziřetězcových můstků neumožňuje molekulám proteinů zcela se odtrhnout a přejít do formy roztoku.
Struktura makromolekul je zahřátím zničena, což má za následek přerušení a uvolnění polypeptidových řetězců.
Vlastnosti želatiny
Chemické složení želatiny je podobné kolagenu, s vodou tvoří viskózní kapalinu. Mezi charakteristické vlastnosti želatiny patří její schopnost gelovatění.
Tyto typy molekul se používají jako hemostatická a plazmu nahrazující činidla. Schopnost želatiny tvořit gely se využívá při výrobě kapslí ve farmaceutickém průmyslu.
Funkce rozpustnostimakromolekuly
Tyto typy molekul mají různou rozpustnost ve vodě. Je určeno složením aminokyselin. V přítomnosti polárních aminokyselin ve struktuře se výrazně zvyšuje schopnost rozpouštět se ve vodě.
Tato vlastnost je také ovlivněna zvláštností organizace makromolekuly. Globulární proteiny mají vyšší rozpustnost než fibrilární makromolekuly. V průběhu četných experimentů byla stanovena závislost rozpouštění na vlastnostech použitého rozpouštědla.
Primární struktura každé molekuly proteinu je odlišná, což dává proteinu individuální vlastnosti. Přítomnost příčných vazeb mezi polypeptidovými řetězci snižuje rozpustnost.
Primární struktura proteinových molekul se tvoří díky peptidovým (amidovým) vazbám; když je zničena, dochází k denaturaci proteinu.
Vysolování
Pro zvýšení rozpustnosti proteinových molekul se používají roztoky neutrálních solí. Například podobným způsobem lze provést selektivní srážení proteinů, lze provést jejich frakcionaci. Výsledný počet molekul závisí na počátečním složení směsi.
Specifikem proteinů, které se získávají vysolením, je zachování biologických vlastností po úplném odstranění soli.
Podstatou procesu je odstranění aniontů a kationtů soli z hydratovaného proteinového obalu, což zajišťuje stabilitu makromolekuly. Při použití sulfátů se vysolí maximální počet molekul bílkovin. Tato metoda se používá k čištění a separaci proteinových makromolekul, protože v podstatě jsouse liší velikostí náboje, parametry hydratačního obalu. Každý protein má svou vlastní zónu vysolování, to znamená, že pro něj musíte vybrat sůl dané koncentrace.
Aminokyseliny
V současné době je známo asi dvě stě aminokyselin, které jsou součástí molekul bílkovin. V závislosti na struktuře se dělí do dvou skupin:
- proteinogenní, které jsou součástí makromolekul;
- neproteinogenní, aktivně se nepodílí na tvorbě bílkovin.
Vědcům se podařilo rozluštit sekvenci aminokyselin v mnoha molekulách bílkovin živočišného a rostlinného původu. Mezi aminokyseliny, které se poměrně často nacházejí ve složení proteinových molekul, zaznamenáváme serin, glycin, leucin, alanin. Každý přírodní biopolymer má své vlastní složení aminokyselin. Například protaminy obsahují asi 85 procent argininu, ale neobsahují kyselé, cyklické aminokyseliny. Fibroin je proteinová molekula přírodního hedvábí, která obsahuje asi polovinu glycinu. Kolagen obsahuje tak vzácné aminokyseliny, jako je hydroxyprolin, hydroxylysin, které v jiných makromolekulách bílkovin chybí.
Složení aminokyselin je určeno nejen vlastnostmi aminokyselin, ale také funkcemi a účelem makromolekul bílkovin. Jejich sekvence je určena genetickým kódem.
Úrovně strukturní organizace biopolymerů
Existují čtyři úrovně: primární, sekundární, terciární a také kvartérní. Každá strukturaexistují charakteristické vlastnosti.
Primární struktura proteinových molekul je lineární polypeptidový řetězec aminokyselinových zbytků spojených peptidovými vazbami.
Právě tato struktura je nejstabilnější, protože obsahuje peptidové kovalentní vazby mezi karboxylovou skupinou jedné aminokyseliny a aminoskupinou jiné molekuly.
Sekundární struktura zahrnuje skládání polypeptidového řetězce pomocí vodíkových vazeb do spirálovité formy.
Terciární typ biopolymeru se získává prostorovým zabalením polypeptidu. Rozdělují spirálovité a vrstveně složené formy terciárních struktur.
Globulární proteiny mají eliptický tvar, zatímco fibrilární molekuly mají protáhlý tvar.
Pokud makromolekula obsahuje pouze jeden polypeptidový řetězec, má protein pouze terciární strukturu. Jde například o protein svalové tkáně (myoglobin) nezbytný pro vazbu kyslíku. Některé biopolymery se skládají z několika polypeptidových řetězců, z nichž každý má terciární strukturu. V tomto případě má makromolekula kvartérní strukturu, sestávající z několika globulí spojených do velké struktury. Hemoglobin lze považovat za jediný kvartérní protein, který obsahuje asi 8 procent histidinu. Právě on je aktivním intracelulárním pufrem v erytrocytech, který umožňuje udržovat stabilní hodnotu pH krve.
Nukleové kyseliny
Jsou to makromolekulární sloučeniny, které jsou tvořeny fragmentynukleotidy. RNA a DNA se nacházejí ve všech živých buňkách, plní funkci ukládání, přenosu a také implementace dědičné informace. Nukleotidy působí jako monomery. Každý z nich obsahuje zbytek dusíkaté báze, sacharid a také kyselinu fosforečnou. Studie ukázaly, že princip komplementarity (komplementarity) je pozorován v DNA různých živých organismů. Nukleové kyseliny jsou rozpustné ve vodě, ale nerozpustné v organických rozpouštědlech. Tyto biopolymery se ničí zvyšující se teplotou, ultrafialovým zářením.
Místo závěru
Kromě různých proteinů a nukleových kyselin jsou sacharidy makromolekuly. Polysacharidy mají ve svém složení stovky monomerů, které mají příjemnou nasládlou chuť. Příklady hierarchické struktury makromolekul zahrnují obrovské molekuly proteinů a nukleových kyselin s komplexními podjednotkami.
Například prostorová struktura molekuly globulárního proteinu je důsledkem hierarchického víceúrovňového uspořádání aminokyselin. Mezi jednotlivými úrovněmi je úzké propojení, prvky vyšší úrovně jsou spojeny s vrstvami nižšími.
Všechny biopolymery plní důležitou podobnou funkci. Jsou stavebním materiálem pro živé buňky, jsou zodpovědné za ukládání a přenos dědičných informací. Každá živá bytost je charakterizována specifickými proteiny, takže biochemici čelí obtížnému a zodpovědnému úkolu, jehož řešením zachraňují živé organismy před jistou smrtí.
