Jak víte, bílkoviny jsou základem pro vznik života na naší planetě. Podle Oparin-Haldaneovy teorie to byla koacervátová kapka skládající se z peptidových molekul, která se stala základem pro zrození živých věcí. To je nepochybné, protože analýza vnitřního složení jakéhokoli zástupce biomasy ukazuje, že tyto látky se nacházejí ve všem: rostlinách, zvířatech, mikroorganismech, houbách, virech. Navíc jsou velmi rozmanité a mají makromolekulární povahu.
Tyto struktury mají čtyři názvy, všechna jsou synonyma:
- proteiny;
- proteiny;
- polypeptidy;
- peptidy.
Molekuly bílkovin
Jejich počet je skutečně nevyčíslitelný. Kromě toho lze všechny molekuly proteinů rozdělit do dvou velkých skupin:
- jednoduché – skládají se pouze z aminokyselinových sekvencí spojených peptidovými vazbami;
- komplex - struktura a struktura proteinu je charakterizována dalšími protolytickými (protetickými) skupinami, nazývanými také kofaktory.
Složité molekuly mají zároveň svou vlastní klasifikaci.
Gradace komplexních peptidů
- Glykoproteiny jsou blízce příbuzné sloučeniny bílkovin a sacharidů. do struktury molekulyprotetické skupiny mukopolysacharidů jsou propleteny.
- Lipoproteiny jsou komplexní sloučeninou bílkovin a lipidů.
- Metaloproteiny - kovové ionty (železo, mangan, měď a další) působí jako protetická skupina.
- Nukleoproteiny - spojení proteinu a nukleových kyselin (DNA, RNA).
- Fosfoproteiny – konformace proteinu a zbytku kyseliny ortofosforečné.
- Chromoproteiny - velmi podobné metaloproteinům, avšak prvek, který je součástí protetické skupiny, je celý barevný komplex (červená - hemoglobin, zelená - chlorofyl atd.).
Každá uvažovaná skupina má jinou strukturu a vlastnosti proteinů. Funkce, které vykonávají, se také liší v závislosti na typu molekuly.
Chemická struktura proteinů
Z tohoto pohledu jsou proteiny dlouhým masivním řetězcem aminokyselinových zbytků propojených specifickými vazbami nazývanými peptidové vazby. Z postranních struktur kyselin odcházejí větve - radikály. Tuto strukturu molekuly objevil E. Fischer na počátku 21. století.
Později byly proteiny, struktura a funkce proteinů studovány podrobněji. Bylo jasné, že existuje pouze 20 aminokyselin, které tvoří strukturu peptidu, ale mohou být kombinovány různými způsoby. Proto rozmanitost polypeptidových struktur. Kromě toho jsou proteiny v procesu života a výkonu svých funkcí schopny podstoupit řadu chemických přeměn. V důsledku toho se mění struktura a je zcela novátyp připojení.
Pro rozbití peptidové vazby, tedy pro rozbití proteinu, struktury řetězců, je potřeba zvolit velmi drsné podmínky (působení vysokých teplot, kyselin či zásad, katalyzátor). To je způsobeno vysokou silou kovalentních vazeb v molekule, konkrétně v peptidové skupině.
Detekce proteinové struktury v laboratoři se provádí pomocí biuretové reakce - vystavení polypeptidu čerstvě vysráženému hydroxidu měďnatému (II). Komplex peptidové skupiny a iontu mědi dává jasně fialovou barvu.
Existují čtyři hlavní strukturální organizace, z nichž každá má své vlastní strukturální rysy proteinů.
Úrovně organizace: primární struktura
Jak bylo uvedeno výše, peptid je sekvence aminokyselinových zbytků s nebo bez inkluzí, koenzymů. Primární název je tedy taková struktura molekuly, která je přírodní, přírodní, jsou to skutečně aminokyseliny spojené peptidovými vazbami a nic víc. Tedy polypeptid lineární struktury. Strukturní rysy proteinů takového plánu přitom spočívají v tom, že taková kombinace kyselin je rozhodující pro plnění funkcí molekuly proteinu. Díky přítomnosti těchto znaků je možné peptid nejen identifikovat, ale také předpovědět vlastnosti a roli zcela nového, dosud neobjeveného. Příklady peptidů s přirozenou primární strukturou jsou inzulín, pepsin, chymotrypsin a další.
Sekundární konformace
Struktura a vlastnosti proteinů v této kategorii se poněkud mění. Taková struktura může být původně vytvořena z přírody nebo když je vystavena primární tvrdé hydrolýze, teplotě nebo jiným podmínkám.
Tato konformace má tři varianty:
- Hladké, pravidelné, stereopravidelné cívky postavené ze zbytků aminokyselin, které se stáčejí kolem hlavní osy spojení. Jsou drženy pohromadě pouze vodíkovými vazbami, které se vyskytují mezi kyslíkem jedné peptidové skupiny a vodíkem druhé. Navíc je struktura považována za správnou díky skutečnosti, že otáčky se rovnoměrně opakují každé 4 články. Taková struktura může být levotočivá nebo pravotočivá. Ale ve většině známých proteinů převažuje pravotočivý izomer. Takové konformace se nazývají alfa struktury.
- Složení a struktura proteinů následujícího typu se od předchozího liší tím, že vodíkové můstky nevznikají mezi zbytky stojícími vedle sebe na jedné straně molekuly, ale mezi výrazně vzdálenými, a to v dostatečně velká vzdálenost. Z tohoto důvodu má celá struktura podobu několika zvlněných, hadovitých polypeptidových řetězců. Existuje jedna vlastnost, kterou musí protein vykazovat. Struktura aminokyselin na větvích by měla být co nejkratší, jako je například glycin nebo alanin. Tento typ sekundární konformace se nazývá beta listy pro jejich schopnost slepit se a vytvořit společnou strukturu.
- Biologie označuje třetí typ proteinové struktury jakosložité, rozptýlené, neuspořádané fragmenty, které nemají stereoregularitu a jsou schopné měnit strukturu vlivem vnějších podmínek.
Nebyly identifikovány žádné příklady přirozeně se vyskytujících proteinů.
Terciární vzdělávání
Toto je poměrně složitá konformace zvaná "globule". Co je to takový protein? Jeho struktura je založena na sekundární struktuře, ale přidávají se nové typy interakcí mezi atomy seskupení a zdá se, že se celá molekula složí, čímž se soustředí na skutečnost, že hydrofilní skupiny směřují dovnitř globule a hydrofobní skupiny jsou směřovány ven.
To vysvětluje náboj molekuly proteinu v koloidních roztocích vody. Jaké typy interakcí existují?
- Vodíkové vazby – zůstávají nezměněny mezi stejnými částmi jako v sekundární struktuře.
- Hydrofobní (hydrofilní) interakce – nastávají, když je polypeptid rozpuštěn ve vodě.
- Iontová přitažlivost – vzniká mezi opačně nabitými skupinami aminokyselinových zbytků (radikálů).
- Kovalentní interakce – schopné tvořit se mezi konkrétními kyselými místy – cysteinovými molekulami, nebo spíše jejich ocasy.
Složení a strukturu proteinů s terciární strukturou lze tedy popsat jako polypeptidové řetězce složené do globulí, které drží a stabilizují svou konformaci v důsledku různých typů chemických interakcí. Příklady takových peptidů:fosfoglycerát kenáza, tRNA, alfa-keratin, hedvábný fibroin a další.
Kvartérní struktura
Jedná se o jednu z nejsložitějších globulí, které tvoří bílkoviny. Struktura a funkce proteinů tohoto druhu jsou velmi univerzální a specifické.
Jaká je tato konformace? Jedná se o několik (v některých případech desítky) velkých a malých polypeptidových řetězců, které se tvoří nezávisle na sobě. Ale pak, v důsledku stejných interakcí, které jsme uvažovali pro terciární strukturu, se všechny tyto peptidy kroutí a vzájemně proplétají. Tímto způsobem se získají komplexní konformační globule, které mohou obsahovat atomy kovů, lipidové skupiny a sacharidové skupiny. Příklady takových proteinů: DNA polymeráza, proteinový obal tabákového viru, hemoglobin a další.
Všechny peptidové struktury, které jsme uvažovali, mají své vlastní laboratorní identifikační metody založené na moderních možnostech použití chromatografie, centrifugace, elektronové a optické mikroskopie a špičkových počítačových technologií.
Prováděné funkce
Struktura a funkce proteinů spolu úzce korelují. To znamená, že každý peptid hraje určitou roli, jedinečnou a specifickou. Jsou i tací, kteří jsou schopni provést několik významných operací v jedné živé buňce najednou. Je však možné vyjádřit v zobecněné formě hlavní funkce molekul bílkovin v organismech živých bytostí:
- Podpora pohybu. Jednobuněčné organismy, buď organely, nebo některétypy buněk jsou schopné pohybu, kontrakce, posunu. To zajišťují proteiny, které jsou součástí struktury jejich motorického aparátu: řasinky, bičíky, cytoplazmatická membrána. Pokud mluvíme o buňkách, které se nemohou pohybovat, pak proteiny mohou přispívat k jejich kontrakci (svalový myosin).
- Výživná nebo rezervní funkce. Jde o hromadění molekul bílkovin ve vejcích, embryích a semenech rostlin za účelem dalšího doplňování chybějících živin. Peptidy při štěpení poskytují aminokyseliny a biologicky aktivní látky, které jsou nezbytné pro normální vývoj živých organismů.
- Energetická funkce. Kromě sacharidů mohou tělu dodat sílu i bílkoviny. Při rozkladu 1 g peptidu se uvolní 17,6 kJ užitečné energie ve formě adenosintrifosfátu (ATP), který se spotřebuje na životně důležité procesy.
- Signální a regulační funkce. Spočívá v provádění pečlivé kontroly probíhajících procesů a přenosu signálů z buněk do tkání, z nich do orgánů, z nich do systémů atd. Typickým příkladem je inzulín, který přísně fixuje množství glukózy v krvi.
- Funkce receptoru. Provádí se změnou konformace peptidu na jedné straně membrány a zapojením druhého konce do restrukturalizace. Současně se přenáší signál a potřebné informace. Nejčastěji jsou takové proteiny zabudovány do cytoplazmatických membrán buněk a vykonávají přísnou kontrolu nad všemi látkami, které přes ně procházejí. Informujte také ochemické a fyzikální změny v prostředí.
- Transportní funkce peptidů. Je prováděna kanálovými proteiny a nosnými proteiny. Jejich role je zřejmá – transportovat potřebné molekuly do míst s nízkou koncentrací z částí s vysokou. Typickým příkladem je transport kyslíku a oxidu uhličitého přes orgány a tkáně proteinem hemoglobinem. Provádějí také dodávku sloučenin s nízkou molekulovou hmotností přes buněčnou membránu uvnitř.
- Strukturální funkce. Jeden z nejdůležitějších z těch, které protein provádí. Strukturu všech buněk, jejich organel, zajišťují právě peptidy. Jako rám nastavují tvar a strukturu. Navíc jej podporují a v případě potřeby upravují. Proto pro růst a vývoj potřebují všechny živé organismy bílkoviny ve stravě. Tyto peptidy zahrnují elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin a další.
- Katalytická funkce. Dělají to enzymy. Četné a rozmanité urychlují všechny chemické a biochemické reakce v těle. Bez jejich účasti by se obyčejné jablko v žaludku dalo strávit za pouhé dva dny s vysokou pravděpodobností hniloby. Za působení katalázy, peroxidázy a dalších enzymů tento proces trvá dvě hodiny. Obecně platí, že právě díky této roli bílkovin probíhá anabolismus a katabolismus, tedy metabolismus plastů a energie.
Ochranná role
Existuje několik typů hrozeb, před kterými jsou proteiny navrženy tak, aby chránily tělo.
Za prvé, chemikálieútok traumatických činidel, plynů, molekul, látek různého spektra účinku. Peptidy jsou schopny s nimi vstupovat do chemické interakce, přeměňovat je na neškodnou formu nebo je jednoduše neutralizovat.
Za druhé, fyzické ohrožení ranami – pokud se protein fibrinogen v místě poranění včas nepřemění na fibrin, krev se nesrazí, což znamená, že nedojde k zablokování. Pak naopak budete potřebovat plasminový peptid, který je schopen sraženinu rozpustit a obnovit průchodnost cévy.
Za třetí, ohrožení imunity. Struktura a význam proteinů, které tvoří imunitní obranu, jsou nesmírně důležité. Protilátky, imunoglobuliny, interferony, to vše jsou důležité a významné prvky lidského lymfatického a imunitního systému. Jakákoli cizí částice, škodlivá molekula, mrtvá část buňky nebo celá struktura je podrobena okamžitému zkoumání peptidovou sloučeninou. Proto se člověk může nezávisle, bez pomoci léků, denně chránit před infekcemi a jednoduchými viry.
Fyzikální vlastnosti
Struktura buněčného proteinu je velmi specifická a závisí na vykonávané funkci. Ale fyzikální vlastnosti všech peptidů jsou podobné a scvrkají se na následující charakteristiky.
- Hmotnost molekuly je až 1 000 000 d altonů.
- Koloidní systémy se tvoří ve vodném roztoku. Zde struktura získává náboj, který se může měnit v závislosti na kyselosti prostředí.
- Když jsou vystaveny drsným podmínkám (ozařování, kyselina nebo alkálie, teplota atd.), jsou schopny přejít do jiných úrovní konformace, tzn.denaturace. Tento proces je v 90 % případů nevratný. Existuje však také zpětný posun - renaturace.
Toto jsou hlavní vlastnosti fyzikálních vlastností peptidů.
