Proteiny (polypeptidy, proteiny) jsou makromolekulární látky, které zahrnují alfa-aminokyseliny spojené peptidovou vazbou. Složení bílkovin v živých organismech je dáno genetickým kódem. Syntéza zpravidla používá sadu 20 standardních aminokyselin.
Klasifikace bílkovin
Separace proteinů se provádí podle různých kritérií:
- Tvar molekuly.
- Složení.
- Funkce.
Podle posledního kritéria jsou proteiny klasifikovány:
- Na strukturální.
- Výživné a šetřící.
- Doprava.
- Dodavatelé.
Strukturní proteiny
Mezi ně patří elastin, kolagen, keratin, fibroin. Strukturní polypeptidy se podílejí na tvorbě buněčných membrán. Mohou vytvářet kanály nebo v nich provádět jiné funkce.
Výživné, zásobní bílkoviny
Výživovým polypeptidem je kasein. Díky ní je rostoucí organismus zásobován vápníkem, fosforem aaminokyseliny.
Rezervní proteiny jsou semena kulturních rostlin, vaječný bílek. Jsou konzumovány během vývojové fáze embryí. V lidském těle, stejně jako u zvířat, se bílkoviny neukládají do zásoby. Musí být pravidelně přijímány s jídlem, jinak je pravděpodobný rozvoj dystrofie.
Dopravní polypeptidy
Hemoglobin je klasickým příkladem takových proteinů. V krvi se také nacházejí další polypeptidy, které se podílejí na pohybu hormonů, lipidů a dalších látek.
Buněčné membrány obsahují proteiny, které mají schopnost přenášet ionty, aminokyseliny, glukózu a další sloučeniny přes buněčnou membránu.
Kontraktilní proteiny
Funkce těchto polypeptidů souvisí s prací svalových vláken. Kromě toho zajišťují pohyb řasinek a bičíků u prvoků. Kontraktilní proteiny plní funkci transportu organel v buňce. Díky jejich přítomnosti je zajištěna změna buněčných forem.
Příklady kontraktilních proteinů jsou myosin a aktin. Stojí za zmínku, že tyto polypeptidy se nacházejí nejen v buňkách svalových vláken. Kontraktilní proteiny plní své úkoly téměř ve všech živočišných tkáních.
Funkce
Jednotlivý polypeptid, tropomyosin, se nachází v buňkách. Jeho polymerem je kontraktilní svalový protein myosin. Tvoří komplex s aktinem.
Proteiny kontrakčních svalů se ve vodě nerozpouštějí.
Rychlost syntézy polypeptidů
Je regulován štítnou žlázou asteroidní hormony. Při pronikání do buňky se vážou na specifické receptory. Vytvořený komplex proniká do buněčného jádra a váže se na chromatin. To zvyšuje rychlost syntézy polypeptidů na genové úrovni.
Aktivní geny zajišťují zvýšenou syntézu určité RNA. Opouští jádro, jde do ribozomů a aktivuje syntézu nových strukturních nebo kontraktilních proteinů, enzymů nebo hormonů. Toto je anabolický efekt genů.
Zatím je syntéza bílkovin v buňkách poměrně pomalý proces. Vyžaduje vysoké náklady na energii a plastový materiál. Hormony proto nejsou schopny rychle řídit metabolismus. Jejich hlavním úkolem je regulovat růst, diferenciaci a vývoj buněk v těle.
Svalová kontrakce
Je to ukázkový příklad kontraktilní funkce proteinů. V průběhu výzkumu bylo zjištěno, že základem svalové kontrakce je změna fyzikálních vlastností polypeptidu.
Stahovací funkci vykonává protein aktomyosin, který interaguje s kyselinou adenosintrifosforečnou. Toto spojení je doprovázeno kontrakcí myofibril. Takovou interakci lze pozorovat mimo tělo.
Pokud jsou například namočená (macerovaná) svalová vlákna zbavená vzrušivosti roztoku adenosintrifosfátu, začne jejich ostrá kontrakce, podobná kontrakci živých svalů. Tato zkušenost má velký praktický význam. Dokazuje skutečnost, žesvalová kontrakce vyžaduje chemickou reakci kontraktilních proteinů s energeticky bohatou látkou.
Účinek vitamínu E
Na jedné straně je hlavním intracelulárním antioxidantem. Vitamin E chrání tuky a další snadno oxidovatelné sloučeniny před oxidací. Zároveň funguje jako nosič elektronů a účastní se redoxních reakcí, které jsou spojeny s ukládáním uvolněné energie.
Nedostatek vitaminu E způsobuje atrofii svalové tkáně: obsah kontraktilního proteinu myosin je prudce snížen a je nahrazen kolagenem, inertním polypeptidem.
Specificita myosinu
Je považován za jeden z klíčových kontraktilních proteinů. Tvoří asi 55 % celkového obsahu polypeptidů ve svalové tkáni.
Vlákna (silná vlákna) myofibril jsou vyrobena z myosinu. Molekula obsahuje dlouhou fibrilární část, která má dvoušroubovicovou strukturu, a hlavy (globulární struktury). Myosin obsahuje 6 podjednotek: 2 těžké a 4 lehké řetězce umístěné v globulární části.
Hlavním úkolem fibrilární oblasti je schopnost vytvářet svazky myosinových filament nebo tlusté protofibrily.
Na hlavách je aktivní místo ATPázy a centrum vázající aktin. To zajišťuje hydrolýzu ATP a vazbu na aktinová vlákna.
Odrůdy
Podtypy aktinu a myosinu jsou:
- Dynein bičíků a řasinekprvoci.
- Spektriny v membránách erytrocytů.
- Neurostenin perisynaptických membrán.
Bakteriální polypeptidy zodpovědné za pohyb různých látek v koncentračním gradientu lze také připsat odrůdám aktinu a myosinu. Tento proces se také nazývá chemotaxe.
Úloha kyseliny adenosintrifosforečné
Pokud dáte aktomyosinová vlákna do kyselého roztoku, přidáte ionty draslíku a hořčíku, uvidíte, že jsou zkrácená. V tomto případě je pozorován rozklad ATP. Tento jev ukazuje, že rozklad kyseliny adenosintrifosforečné má určitý vztah se změnou fyzikálně-chemických vlastností kontraktilního proteinu a v důsledku toho s prací svalů. Tento fenomén poprvé identifikovali Szent-Gyorgyi a Engelhardt.
Syntéza a rozklad ATP jsou nezbytné v procesu přeměny chemické energie na mechanickou energii. Při rozkladu glykogenu, doprovázeném produkcí kyseliny mléčné, jako při defosforylaci kyseliny adenosintrifosforečné a kreatinfosforečné, není nutná účast kyslíku. To vysvětluje schopnost izolovaného svalu fungovat za anaerobních podmínek.
Kyselina mléčná a produkty vzniklé při odbourávání kyseliny adenosintrifosforečné a kreatinfosforečné se hromadí ve svalových vláknech, která jsou unavená při práci v anaerobním prostředí. Tím se vyčerpávají zásoby látek, při jejichž štěpení se uvolňuje potřebná energie. Pokud je unavený sval umístěn do prostředí obsahujícího kyslík, budekonzumovat to. Část kyseliny mléčné začne oxidovat. V důsledku toho se tvoří voda a oxid uhličitý. Uvolněná energie bude využita pro resyntézu kreatinu fosforečné, adenosintrifosforečné kyseliny a glykogenu z rozpadových produktů. Díky tomu sval znovu získá schopnost pracovat.
Kosterní sval
Jednotlivé vlastnosti polypeptidů lze vysvětlit pouze na příkladu jejich funkcí, tj. jejich příspěvku ke komplexní činnosti. Mezi několika málo strukturami, u kterých byla zjištěna korelace mezi funkcí bílkovin a orgánů, si kosterní svalstvo zaslouží zvláštní pozornost.
Její buňka je aktivována nervovými impulsy (signály řízené membránou). Molekulárně je kontrakce založena na cyklování příčných můstků prostřednictvím periodických interakcí mezi aktinem, myosinem a Mg-ATP. Proteiny vázající vápník a ionty Ca působí jako prostředníci mezi efektory a nervovými signály.
Zprostředkování omezuje rychlost odezvy na impulsy „on/off“a zabraňuje spontánním kontrakcím. Některé oscilace (výkyvy) svalových vláken setrvačníku okřídleného hmyzu přitom neřídí ionty nebo podobné nízkomolekulární sloučeniny, ale přímo kontraktilní proteiny. Díky tomu jsou možné velmi rychlé kontrakce, které po aktivaci probíhají samy.
Vlastnosti polypeptidů v tekutých krystalech
Při zkracování svalových vlákenmění se perioda mřížky tvořené protofibrilami. Když mřížka tenkých vláken vstoupí do struktury tlustých prvků, je tetragonální symetrie nahrazena šestihrannou. Tento jev lze považovat za polymorfní přechod v systému tekutých krystalů.
Funkce mechanochemických procesů
Scvrkají se na přeměnu chemické energie na mechanickou energii. Aktivita ATP-ázy membrán mitochondriálních buněk je podobná činnosti iosinového systému kosterních svalů. Společné rysy jsou také zaznamenány v jejich mechanochemických vlastnostech: jsou redukovány vlivem ATP.
Následkem toho musí být v mitochondriálních membránách přítomen kontraktilní protein. A on tam opravdu je. Bylo zjištěno, že kontraktilní polypeptidy se účastní mitochondriální mechanochemie. Ukázalo se však také, že významnou roli v procesech hraje také fosfatidylinositol (membránový lipid).
Extra
Molekula proteinu myosin přispívá nejen ke kontrakci různých svalů, ale může se podílet i na dalších intracelulárních procesech. Jedná se zejména o pohyb organel, připojení aktinových filament k membránám, tvorbu a fungování cytoskeletu atd. Téměř vždy molekula tak či onak interaguje s aktinem, který je druhým klíčovým kontraktilem. protein.
Bylo prokázáno, že molekuly aktomyosinu mohou měnit délku pod vlivem chemické energie uvolněné při odštěpení zbytku kyseliny fosforečné z ATP. Jinými slovy, tento proceszpůsobuje svalovou kontrakci.
Systém ATP tak funguje jako jakýsi akumulátor chemické energie. Podle potřeby se přes aktomyosin mění přímo na mechanický. Zároveň zde neexistuje mezistupeň charakteristický pro procesy interakce jiných prvků – přechod na tepelnou energii.
