Aminokyseliny, o jejichž vzorcích se probírá středoškolský kurz chemie, jsou důležité látky pro lidský organismus. Proteiny, skládající se ze zbytků aminokyselin, jsou nezbytné pro plnou funkci člověka.
Definice
Aminokyseliny, jejichž vzorce budou diskutovány níže, jsou organické sloučeniny, jejichž molekuly obsahují amino a karboxylové skupiny. Karboxyl se skládá z karbonylové a hydroxylové skupiny.
Aminokyseliny můžete považovat za deriváty karboxylových kyselin, kde je atom vodíku nahrazen aminoskupinou.
Vlastnosti chemických vlastností
Aminokyseliny, jejichž obecný vzorec lze vyjádřit jako CnH2nNH2COOH, jsou amfoterní chemické sloučeniny.
Přítomnost dvou funkčních skupin v jejich molekulách vysvětluje možnost, že tyto organické látky vykazují zásadité a kyselé vlastnosti.
Jejich vodné roztoky mají vlastnosti tlumivých roztoků. Zwitterion je molekula aminokyseliny, kde aminoskupina je NH3+ a karboxyl je -COO-. Molekula tohoto typu má významný dipólový moment, zatímcocelkový poplatek je nulový. Na takových molekulách jsou postaveny krystaly mnoha aminokyselin.
Mezi nejdůležitější chemické vlastnosti této třídy látek lze rozlišit polykondenzační procesy, v jejichž důsledku vznikají polyamidy, včetně proteinů, peptidů, nylonu.
Aminokyseliny, jejichž obecný vzorec je CnH2nNH2COOH, reagují s kyselinami, zásadami, oxidy kovů, solemi slabých kyselin. Zvláště zajímavé jsou interakce aminokyselin s alkoholy související s esterifikací.
Funkce izomerie
Abychom sepsali strukturní vzorce aminokyselin, poznamenáme, že mnoho aminokyselin účastnících se biochemických přeměn obsahuje aminoskupinu v poloze a od karboxylové skupiny. Takový atom uhlíku je chirální centrum a aminokyseliny jsou považovány za optické izomery.
Strukturní vzorec aminokyselin poskytuje představu o umístění hlavních funkčních skupin, které tvoří danou látku, vzhledem k aktivnímu atomu uhlíku.
Přírodní aminokyseliny, které jsou součástí proteinových molekul, jsou zástupci L-série.
Optické izomery aminokyselin se vyznačují spontánní pomalou neenzymatickou racemizací.
Vlastnosti a-sloučenin
Jakýkoli vzorec látek tohoto typu předpokládá umístění aminoskupiny na druhém atomu uhlíku. 20 aminokyselin, o jejichž vzorcích se uvažuje i ve školním kurzu biologiepatří k tomuto druhu. Patří sem například alanin, asparagin, serin, leucin, tyrosin, fenylalanin, valin. Právě tyto sloučeniny tvoří lidský genetický kód. Kromě standardních připojení? nestandardní aminokyseliny, které jsou jejich deriváty, byly také nalezeny v molekulách bílkovin.
Klasifikace syntézou
Jak lze oddělit esenciální aminokyseliny? Formule této třídy se dělí podle fyziologického základu na polonahraditelné, schopné syntetizace v lidském těle. Obyčejné sloučeniny syntetizované v jakémkoli živém organismu jsou také izolovány.
Rozdělení pro radikální a funkční skupiny
Vzorec aminokyseliny se liší ve struktuře radikálu (boční skupina). Dochází k dělení na nepolární molekuly obsahující hydrofobní nepolární radikál a také na nabité polární skupiny. Aromatické aminokyseliny jsou v biochemii považovány za samostatnou skupinu: histidin, tryptofan, tyrosin. V závislosti na funkčních skupinách se rozlišuje několik skupin. Alifatické sloučeniny jsou reprezentovány:
- monoaminomonokarboxylové sloučeniny, které lze považovat za glycin, valin, alanin, leucin;
- oxymonokaminokarboxylové látky: threonin, serin;
- monoaminokarboxylové: glutamová, kyselina asparagová;
- sloučeniny obsahující síru: methionin, cystein;
- diaminomonokarboxylové látky: lysin, histidin, arginin;
- heterocyklické: prolin, histidin,tryptofan/
Jakýkoli vzorec aminokyselin lze napsat obecně, pouze radikálové skupiny se budou lišit.
Kvalitativní definice
Za účelem detekce malých množství aminokyselin se provádí ninhydrinová reakce. Při procesu zahřívání aminokyselin s přebytkem ninhydrinu se získá purpurový produkt, pokud má kyselina volnou a-aminoskupinu, a žlutý produkt je typický pro chráněnou skupinu. Tato metoda má vysokou citlivost a používá se pro kolorimetrickou detekci aminokyselin. Na jejím základě vznikla metoda rozdělovací chromatografie na papíře, kterou zavedl Martin v roce 1944.
Stejná chemická reakce se používá v automatickém analyzátoru aminokyselin. Zařízení, které vytvořili Moore, Shpakman, Stein, je založeno na separaci směsi aminokyselin v kolonách naplněných iontoměničovými pryskyřicemi. Z kolony proud eluentu vstupuje do mísiče, jde sem také ninhydrin.
Kvantitativní obsah aminokyselin se posuzuje podle intenzity výsledné barvy. Údaje jsou zaznamenávány fotoelektrickým kolorimetrem a zaznamenávány zapisovačem.
Podobná technologie se v současné době používá v klinické praxi pro testy krve, mozkomíšního moku a moči. Umožňuje vám podat úplný obrázek o kvalitativním složení aminokyselin obsažených v biologických tekutinách a identifikovat v nich nestandardní látky obsahující dusík.
Funkce nomenklatury
Jak správně jmenovataminokyseliny? Vzorce a názvy těchto sloučenin jsou uvedeny podle mezinárodní nomenklatury IUPAC. Poloha aminoskupiny se přidá k odpovídající karboxylové kyselině, počínaje uhlovodíkem na karboxylové skupině.
Například kyselina 2-aminoethanová. Kromě mezinárodního názvosloví se v biochemii používají triviální názvy. Kyselina aminooctová je tedy glycin používaný v moderní medicíně.
Pokud jsou v molekule dvě karboxylové skupiny, přidá se k názvu přípona -dionová. Například kyselina 2-aminobutandiová.
Pro všechny zástupce této třídy je charakteristická strukturní izomerie v důsledku změn ve struktuře uhlíkového řetězce, stejně jako umístění karboxylových a aminoskupin. Kromě glycinu (nejjednodušší zástupce této třídy organických látek obsahujících kyslík)? zbývající sloučeniny mají zrcadlové antipody (optické izomery).
Aplikace
Aminokyseliny jsou v přírodě běžné, jsou základem pro stavbu živočišných a rostlinných bílkovin. Tyto sloučeniny se používají v lékařství při silném vyčerpání organismu, například po složitých chirurgických zákrocích. Kyselina glutamová pomáhá v boji proti nervovým chorobám a histidin se používá k léčbě žaludečních vředů. Při syntéze syntetických vláken (kapron, enanth) působí jako suroviny kyselina aminokapronová a aminoenantová.
Závěr
Aminokyseliny jsou organické sloučeniny, které v jejichmají dvě funkční skupiny. Právě strukturní znaky vysvětlují dualitu jejich chemických vlastností a také specifika jejich použití. Na základě výsledků výzkumných experimentů bylo možné stanovit, že biomasa živých organismů, které žijí na naší planetě, tvoří celkem 1,8 1012-2,4 1012 tun sušiny. Aminokyseliny jsou počáteční monomery v biosyntéze molekul bílkovin, bez kterých je existence lidí a zvířat nemožná.
V závislosti na fyziologických vlastnostech dochází k rozdělení všech aminokyselin na esenciální látky, jejichž syntéza v lidském těle a savcích neprobíhá. Aby se předešlo poruchám v metabolických procesech, je důležité jíst potraviny, které tyto aminokyseliny obsahují.
Právě tyto sloučeniny jsou jakési „cihly“, které se používají ke stavbě biopolymerních proteinů. V závislosti na tom, které aminokyselinové zbytky, v jakém pořadí se seřadí ve struktuře proteinu, má výsledný protein určité fyzikální a chemické vlastnosti a aplikace. Díky kvalitativním reakcím na funkční skupiny biochemici určují složení molekul bílkovin a hledají nové způsoby syntézy jednotlivých biopolymerů nezbytných pro lidský organismus.
