Mezi obrovskou rozmanitostí přírodních látek zaujímají aminokyseliny zvláštní místo. Vysvětluje to jejich mimořádný význam jak v biologii, tak v organické chemii. Faktem je, že molekuly jednoduchých i složitých bílkovin jsou složeny z aminokyselin, které jsou základem všech forem života na Zemi bez výjimky. Z tohoto důvodu věnuje věda vážnou pozornost studiu otázek, jako je struktura aminokyselin, jejich vlastnosti, produkce a použití. Tyto sloučeniny mají velký význam i v lékařství, kde se používají jako léčivé přípravky. Pro ty lidi, kteří to myslí se svým zdravím vážně a vedou aktivní životní styl, jsou proteinové monomery formou potravy (tzv. sportovní výživa). Některé jejich typy se používají v chemii organické syntézy jako surovina při výrobě syntetických vláken – enanth a kapron. Jak vidíte, aminokarboxylové kyseliny hrají velmi důležitou roli jak v přírodě, tak v životě lidské společnosti, pojďme se s nimi tedy blíže seznámit.
Funkce strukturyaminokyseliny
Sloučeniny této třídy patří k amfoterním organickým látkám, to znamená, že obsahují dvě funkční skupiny, a proto vykazují dvojí vlastnosti. Konkrétně molekuly obsahují uhlovodíkové radikály kombinované s aminoskupinami NH2 a karboxylovými skupinami COOH. Při chemických reakcích s jinými látkami působí aminokyseliny buď jako zásady, nebo jako kyseliny. Izomerie takových sloučenin se projevuje změnou buď prostorové konfigurace uhlíkového skeletu nebo polohy aminoskupiny a klasifikace aminokyselin se určuje na základě strukturních znaků a vlastností uhlovodíkového radikálu. Může být ve formě přímého nebo rozvětveného řetězce a může také obsahovat cyklické struktury.
Optická aktivita aminokarboxylových kyselin
Všechny monomery polypeptidů a jejich 20 druhů přítomných v organismech rostlin, zvířat a lidí patří k L-aminokyselinám. Většina z nich obsahuje asymetrický atom uhlíku, který otáčí polarizovaný světelný paprsek doleva. Dva monomery, isoleucin a threonin, mají dva takové atomy uhlíku a kyselina aminooctová (glycin) nemá žádný. Klasifikace aminokyselin podle jejich optické aktivity je široce používána v biochemii a molekulární biologii při studiu procesu translace v biosyntéze proteinů. Zajímavé je, že D-formy aminokyselin nejsou nikdy součástí polypeptidových řetězců proteinů, ale jsou přítomny v bakteriálních membránách a v metabolických produktech hub aktinomycet, pakve skutečnosti se nacházejí v přírodních antibiotikách, například v gramicidinu. V biochemii jsou široce známé látky s prostorovou strukturou D-formy, jako je citrulin, homoserin, ornitin, které hrají důležitou roli v reakcích buněčného metabolismu.
Co jsou zwitteriony?
Ještě jednou si připomeňme, že proteinové monomery obsahují funkční skupiny aminů a karboxylových kyselin. Částice -NH2 a COOH spolu interagují uvnitř molekuly, což vede ke vzniku vnitřní soli zvané bipolární ion (zwitterion). Tato vnitřní struktura aminokyselin vysvětluje jejich vysokou schopnost interakce s polárními rozpouštědly, jako je voda. Přítomnost nabitých částic v roztocích určuje jejich elektrickou vodivost.
Co jsou α-aminokyseliny
Pokud se aminoskupina nachází v molekule na prvním atomu uhlíku, počítáno od umístění karboxylu, je tato aminokyselina klasifikována jako α-aminokyselina. V klasifikaci zaujímají přední místo, protože právě z těchto monomerů se staví všechny biologicky aktivní molekuly bílkovin, např. enzymy, hemoglobin, aktin, kolagen atd. Strukturu aminokyselin této třídy lze považovat za na příkladu glycinu, téhož, který je široce používán v neurologické praxi jako sedativum při léčbě mírných forem deprese a neurastenie.
Mezinárodní název pro tuto aminokyselinu je α-aminooctovámá optický tvar L a je proteinogenní, to znamená, že se účastní procesu translace a je součástí proteinových makromolekul.
Role proteinů a jejich monomerů v metabolismu
Bez hormonů složených z molekul bílkovin si nelze představit normální fungování organismu savců, včetně člověka. Chemická struktura aminokyselin, které tvoří jejich složení, potvrzuje jejich příslušnost k α-formám. Například trijodtyronin a tyroxin jsou produkovány štítnou žlázou. Regulují metabolismus a jsou syntetizovány v jeho buňkách z α-aminokyseliny tyrosinu. V jednoduchých i složených proteinech je jak 20 základních monomerů, tak jejich derivátů. Kyselina karboxyglutamová je přítomna v protrombinu, který reguluje srážení krve, methyllysin se nachází v myosinu (svalový protein) a selenocystein se nachází v enzymu peroxidáza.
Výživová hodnota bílkovin a jejich monomerů
Vzhledem ke struktuře aminokyselin a jejich klasifikaci se zastavme u gradace založené na schopnosti či nemožnosti proteinových monomerů syntetizovat v buňkách. Alanin, prolin, tyrosin a další sloučeniny vznikají při reakcích metabolismu plastů, zatímco tryptofan a sedm dalších aminokyselin by se do našeho těla mělo dostat pouze s jídlem.
Jedním z ukazatelů správné a vyvážené výživy je míra lidské spotřeby bílkovinných potravin. Měla by to být alespoň čtvrtina celkového množství potravy, která se za den dostala do těla. Zvláštěje důležité, aby proteiny obsahovaly valin, isoleucin a další esenciální aminokyseliny. V tomto případě budou proteiny nazývány kompletní. Do lidského těla se dostávají z rostlinných potravin nebo potravin obsahujících houby.
Samotné esenciální proteinové monomery nemohou být syntetizovány v savčích buňkách. Pokud vezmeme v úvahu strukturu molekul aminokyselin, které jsou nepostradatelné, můžeme se ujistit, že patří do různých tříd. Valin a leucin tedy patří do alifatické řady, tryptofan patří k aromatickým aminokyselinám a threonin patří k hydroxyaminokyselinám.
