Kataláza je enzym, který se nachází téměř ve všech živých organismech. Jeho hlavní funkcí je katalyzovat rozkladnou reakci peroxidu vodíku na tělu neškodné látky. Kataláza má velký význam pro život buněk, protože je chrání před zničením reaktivními formami kyslíku.
Obecné informace
Enzym kataláza patří mezi oxidoreduktázy, širokou třídu enzymů, které katalyzují přenos elektronů z redukující (donorové) molekuly na oxidační (akceptorovou) molekulu.
Optimální pH pro katalázu, aby fungovala v lidském těle, je asi 7, ale reakční rychlost se výrazně nemění při hodnotách vodíku od 6,8 do 7,5. Optimální pH pro ostatní katalázy se pohybuje od 4 do 11 v závislosti na typu organismu. Optimální teplota se také liší, pro člověka je to asi 37o C.
Kataláza je jedním z nejrychlejších enzymů. Jen jedna jeho molekula je schopna během několika minut přeměnit miliony molekul peroxidu vodíku na vodu a kyslík. Dej mi vteřinu. Z enzymologického hlediska to znamená, že enzym kataláza se vyznačuje velkým počtem obratů.
Struktura enzymu
Kataláza je tetramer čtyř polypeptidových řetězců, z nichž každý je dlouhý více než 500 aminokyselin. Enzym má čtyři skupiny porfyrického hemu, díky čemuž reaguje s reaktivními formami kyslíku. Oxidovaný hem je protetická skupina katalázy.
Historie objevů
Kataláza nebyla vědcům známa až do roku 1818, kdy Louis Jacques Tenard, chemik, který objevil peroxid vodíku v živých buňkách, navrhl, že jeho zničení bylo způsobeno působením dříve neznámé biologické látky.
V roce 1900 německý chemik Oscar Löw poprvé vytvořil termín „kataláza“, který označoval záhadnou látku rozkládající peroxid. Podařilo se mu odpovědět i na otázku, kde je obsažen enzym kataláza. V důsledku četných experimentů Oscar Lev odhalil, že tento enzym je charakteristický pro téměř všechny živočišné a rostlinné organismy. V živé buňce, stejně jako mnoho jiných enzymů, se kataláza nachází v peroxisomech.
V roce 1937 byla kataláza poprvé krystalizována z hovězích jater. V roce 1938 byla stanovena molekulová hmotnost enzymu – 250 kDa. V roce 1981 vědci zobrazili trojrozměrnou strukturu bovinní katalázy.
Katalýza peroxidu vodíku
Navzdory tomu, že peroxid vodíku anoprodukt mnoha normálních metabolických procesů, není pro tělo neškodný.
Aby se zabránilo destrukci buněk a tkání, musí být peroxid vodíku rychle přeměněn na jinou, pro tělo méně nebezpečnou látku. Enzym kataláza dělá přesně tento úkol - rozkládá molekulu peroxidu na dvě molekuly vody a molekulu kyslíku.
Reakce rozkladu peroxidu vodíku v živých tkáních:
2 H2O2 → 2 H2O + O 2
Molekulární mechanismus rozkladu peroxidu vodíku enzymem katalázou dosud nebyl přesně prostudován. Předpokládá se, že reakce probíhá ve dvou fázích - v první fázi se železo v prostetické skupině katalázy váže na atom kyslíku peroxidu a uvolňuje se jedna molekula vody. Ve druhém kroku oxidovaný hem reaguje s další molekulou peroxidu vodíku, což vede k vytvoření další molekuly vody a jedné molekuly kyslíku.
Vzhledem k tomuto působení enzymu katalázy na peroxid vodíku je snadné stanovit přítomnost této účinné látky ve vzorcích tkání. K tomu stačí přidat do zkušebního vzorku malé množství peroxidu vodíku a pozorovat reakci. Přítomnost enzymu je indikována tvorbou bublin kyslíku. Tato reakce je dobrá, protože nevyžaduje žádné speciální vybavení nebo nástroje – lze ji pozorovat pouhým okem.
Za zmínku stojí, že iontjakýkoli těžký kov může působit jako nekompetitivní inhibitor katalázy. Známý kyanid se navíc chová jako kompetitivní inhibitor katalázy, pokud je ve tkáních hodně peroxidu vodíku. Arsenáty hrají roli aktivátorů.
Aplikace
Rozkladný účinek enzymu katalázy na peroxid vodíku našel uplatnění v potravinářském průmyslu - pomocí tohoto enzymu se odstraňuje mléko H2 O 2 před výrobou sýra. Další aplikací je speciální balení potravin, které chrání produkty před oxidací. Kataláza se také používá v textilním průmyslu k odstranění peroxidu vodíku z tkanin.
Používá se v malých množstvích při hygieně kontaktních čoček. Některé dezinfekční prostředky obsahují peroxid vodíku a kataláza se používá k rozkladu této sloučeniny před opětovným použitím čoček.
Aktivita
Aktivita enzymu katalázy závisí na věku těla. V mladých tkáních je aktivita enzymu mnohem vyšší než ve starých. S věkem, jak u lidí, tak u zvířat, aktivita katalázy postupně klesá v důsledku stárnutí orgánů a tkání.
Podle nedávné studie je pokles aktivity katalázy jednou z možných příčin šedivění vlasů. Peroxid vodíku se v lidském těle neustále tvoří, ale neškodí – kataláza jej rychle rozkládá. Pokud se však hladina tohoto enzymu sníží, je zřejmé, že ne všechen peroxid vodíku je tímto enzymem katalyzován. Tak odbarvuje vlasy zevnitř, rozpouští sepřírodní barviva. Tento nečekaný objev je nyní testován výzkumníky a může hrát roli ve vývoji léků, které zastavují šedivění vlasů.
