Slovo „enzym“má latinské kořeny. V překladu to znamená „kynuté těsto“. V angličtině se používá pojem „enzym“, odvozený z řeckého výrazu, který znamená totéž. Enzymy jsou specializované proteiny. Tvoří se v buňkách a mají schopnost urychlovat průběh biochemických procesů. Jinými slovy, působí jako biologické katalyzátory. Uvažujme dále, co tvoří specifičnost působení enzymů. Typy specifičnosti budou také popsány v článku.
Obecné vlastnosti
Projev katalytické aktivity některých enzymů je způsoben přítomností řady neproteinových sloučenin. Říká se jim kofaktory. Dělí se do 2 skupin: kovové ionty a řada anorganických látek a také koenzymy (organické sloučeniny).
Mechanismus činnosti
Svou chemickou povahou patří enzymy do skupiny proteinů. Na rozdíl od posledně jmenovaného však uvažované prvky obsahují aktivní místo. Jde o unikátní komplex funkčních skupin aminokyselinových zbytků. Jsou striktně orientovány v prostoru kvůli terciární nebo kvartérní struktuře enzymu. V aktivnímstředem jsou izolovaná katalytická a substrátová místa. To je to, co určuje specifičnost enzymů. Substrát je látka, na kterou protein působí. Dříve se věřilo, že jejich interakce se provádí na principu „klíče k hradu“. Jinými slovy, aktivní místo musí jasně odpovídat substrátu. V současnosti převládá jiná hypotéza. Předpokládá se, že zpočátku neexistuje přesná shoda, ale objevuje se v průběhu interakce látek. Druhé – katalytické – místo ovlivňuje specifičnost působení. Jinými slovy, určuje povahu zrychlené reakce.
Building
Všechny enzymy se dělí na jedno- a dvousložkové. První jmenované mají strukturu podobnou struktuře jednoduchých proteinů. Obsahují pouze aminokyseliny. Druhá skupina – bílkoviny – zahrnuje bílkovinné a nebílkovinné části. Poslední je koenzym, první je apoenzym. Ten určuje substrátovou specifitu enzymu. To znamená, že plní funkci substrátového místa v aktivním centru. Koenzym tedy působí jako katalytická oblast. Souvisí to se specifičností akce. Vitamíny, kovy a další nízkomolekulární sloučeniny mohou působit jako koenzymy.
Katalýza
Výskyt jakékoli chemické reakce je spojen se srážkou molekul interagujících látek. Jejich pohyb v systému je dán přítomností potenciální volné energie. Pro chemickou reakci je nutné, aby molekuly prošly přechodemstav. Jinými slovy, musí mít dostatek síly, aby prošly energetickou bariérou. Představuje minimální množství energie, aby byly všechny molekuly reaktivní. Všechny katalyzátory, včetně enzymů, jsou schopny snížit energetickou bariéru. To přispívá ke zrychlenému průběhu reakce.
Jaká je specifičnost enzymů?
Tato schopnost se projevuje zrychlením pouze určité reakce. Enzymy mohou působit na stejném substrátu. Každý z nich však urychlí pouze konkrétní reakci. Reaktivní specificitu enzymu lze vysledovat na příkladu komplexu pyruvátdehydrogenázy. Zahrnuje proteiny, které ovlivňují PVK. Mezi hlavní patří: pyruvátdehydrogenáza, pyruvátdekarboxyláza, acetyltransferáza. Vlastní reakce se nazývá oxidativní dekarboxylace PVC. Jeho produktem je aktivní kyselina octová.
Klasifikace
Existují následující typy specifičnosti enzymu:
- Stereochemické. Vyjadřuje se ve schopnosti látky ovlivňovat jeden z možných substrátových stereoizomerů. Například fumaráthydrotáza je schopna působit na fumarát. Neovlivňuje však cis izomer - kyselinu maleinovou.
- Absolutně. Specifičnost enzymů tohoto typu je vyjádřena ve schopnosti látky ovlivňovat pouze specifický substrát. Například sacharáza reaguje výhradně se sacharózou, argináza s argininem a tak dále.
- Relativní. Specifičnost enzymů v tomtopřípad je vyjádřen ve schopnosti látky ovlivňovat skupinu substrátů, které mají vazbu stejného typu. Například alfa-amyláza reaguje s glykogenem a škrobem. Mají vazbu glykosidického typu. Trypsin, pepsin, chymotrypsin ovlivňují mnoho proteinů peptidové skupiny.
Teplota
Enzymy mají za určitých podmínek specificitu. Pro většinu z nich je teplota + 35 … + 45 stupňů brána jako optimální. Když je látka umístěna do podmínek s nižšími rychlostmi, její aktivita se sníží. Tento stav se nazývá reverzibilní inaktivace. Když teplota stoupne, jeho schopnosti se obnoví. Stojí za zmínku, že při umístění do podmínek, kde t je vyšší než uvedené hodnoty, dojde také k inaktivaci. V tomto případě to však bude nevratné, protože při poklesu teploty nebude obnoveno. To je způsobeno denaturací molekuly.
Vliv pH
Náboj molekuly závisí na kyselosti. V souladu s tím pH ovlivňuje aktivitu aktivního místa a specificitu enzymu. Optimální index kyselosti pro každou látku je jiný. Ve většině případů je to však 4-7. Například pro slinnou alfa-amylázu je optimální kyselost 6,8. Mezitím existuje řada výjimek. Optimální kyselost pepsinu je například 1,5-2,0, chymotrypsinu a trypsinu 8-9.
Koncentrace
Čím více enzymu je přítomno, tím rychlejší je reakční rychlost. Podobnýlze také učinit závěr ohledně koncentrace substrátu. Obsah nasycení cíle je však teoreticky stanoven pro každou látku. S ním budou všechna aktivní centra obsazena dostupným substrátem. V tomto případě bude specificita enzymu maximální, bez ohledu na následné přidání cílů.
Regulační látky
Dají se rozdělit na inhibitory a aktivátory. Obě tyto kategorie se dělí na nespecifické a specifické. K poslednímu typu aktivátorů patří žlučové soli (pro lipázu ve slinivce), chloridové ionty (pro alfa-amylázu), kyselina chlorovodíková (pro pepsin). Nespecifickými aktivátory jsou ionty hořčíku, které ovlivňují kinázy a fosfatázy, a specifickými inhibitory jsou koncové peptidy proenzymů. Posledně jmenované jsou neaktivní formy látek. Jsou aktivovány po štěpení koncových peptidů. Jejich specifické typy odpovídají každému jednotlivému proenzymu. Například v neaktivní formě se trypsin vyrábí ve formě trypsinogenu. Jeho aktivní centrum je uzavřeno terminálním hexapeptidem, který je specifickým inhibitorem. V procesu aktivace je odštěpen. Aktivní místo trypsinu se v důsledku toho otevře. Nespecifické inhibitory jsou soli těžkých kovů. Například síran měďnatý. Vyvolávají denaturaci sloučenin.
Zábrana
Může to být konkurenceschopné. Tento jev je vyjádřen ve vzhledu strukturní podobnosti mezi inhibitorem a substrátem. Oni jsouvstoupit do boje o komunikaci s aktivním centrem. Pokud je obsah inhibitoru vyšší než obsah substrátu, vytvoří se komplexní enzymový inhibitor. Po přidání cílové látky se poměr změní. V důsledku toho bude inhibitor vytlačen. Například sukcinát působí jako substrát pro sukcinátdehydrogenázu. Inhibitory jsou oxaloacetát nebo malonát. Konkurenční vlivy jsou považovány za reakční produkty. Často jsou podobné substrátům. Například pro glukózu-6-fosfát je produktem glukóza. Substrátem bude glukóza-6 fosfát. Nekompetitivní inhibice neznamená strukturální podobnost mezi látkami. Inhibitor i substrát se mohou vázat na enzym současně. V tomto případě se vytvoří nová sloučenina. Je to komplex-enzym-substrát-inhibitor. Během interakce je aktivní centrum blokováno. To je způsobeno vazbou inhibitoru na katalytické místo AC. Příkladem je cytochromoxidáza. Pro tento enzym působí kyslík jako substrát. Soli kyseliny kyanovodíkové jsou inhibitory cytochromoxidázy.
Allosterická regulace
V některých případech existuje kromě aktivního centra, které určuje specificitu enzymu, ještě jeden odkaz. Je to alosterická složka. Pokud se na něj naváže stejnojmenný aktivátor, účinnost enzymu se zvyšuje. Pokud inhibitor reaguje s alosterickým centrem, pak aktivita látky odpovídajícím způsobem klesá. Například adenylátcykláza aguanylátcykláza jsou enzymy s regulací alosterického typu.
