Struktura imunoglobulinů. Imunoglobulinové třídy

Obsah:

Struktura imunoglobulinů. Imunoglobulinové třídy
Struktura imunoglobulinů. Imunoglobulinové třídy
Anonim

Lymfatický systém člověka plní řadu důležitých ochranných funkcí, které brání rozvoji patogenních mikroorganismů nebo virů v tekutých médiích, buňkách a tkáních. Za humorální imunitu jsou zodpovědné B-lymfocyty, které dalším vyzráváním syntetizují imunoglobuliny (Ig). Struktura těchto látek umožňuje najít, označit a zničit antigeny, které se dostaly do těla. Jaké jsou vlastnosti molekul?

Plazmové buňky

Všechny lymfatické buňky lidského těla se dělí do dvou velkých skupin: T-lymfocyty a B-lymfocyty. První jsou zodpovědné za buněčnou imunitu, absorbují antigeny v procesu fagocytózy. Úkolem posledně jmenovaného je syntetizovat specifické protilátky - humorální imunita.

B-lymfocyty jsou určovány v sekundárních lymfatických orgánech (lymfatické uzliny, slezina) a poté tvoří populaci plazmatických buněk, které se také nazývají plazmatické buňky. Dále migrují do červené kostní dřeně, sliznic a tkání.

Plazmocyty dosahují velkých velikostí (až 20 mikronů), barví se bazofilně, tedy do fialova pomocí barviv. Ve středuz těchto buněk je velké jádro s charakteristickými shluky heterochromatinu, které připomínají paprsky kola.

Cytoplazma se barví světleji než jádro. Sídlí zde výkonné transportní centrum sestávající z endoplazmatického retikula a Golgiho aparátu. AH je poměrně silně vyvinutá a tvoří tzv. světelný dvůr buňky.

Všechny tyto struktury jsou zaměřeny na syntézu protilátek, které jsou zodpovědné za humorální imunitu. Struktura molekuly imunoglobulinu má své vlastní charakteristiky, proto je důležité postupné a kvalitní dozrávání těchto struktur v procesu syntézy.

Ve skutečnosti to je důvod, proč byla vyvinuta tak hustá síť EPS a Golgiho aparátu. Také genetický aparát plazmatických buněk, uzavřený v jádře, je zaměřen hlavně na syntézu protilátkových proteinů. Zralé plazmatické buňky jsou příkladem vysokého stupně odhodlání, takže se zřídka dělí.

struktura imunoglobulinů
struktura imunoglobulinů

Struktura imunoglobulinových protilátek

Tyto vysoce specializované molekuly jsou glykoproteiny, protože mají proteinové a sacharidové části. Zajímá nás kostra imunoglobulinů.

Molekula se skládá ze 4 peptidových řetězců: dvou těžkých (H-řetězce) a dvou lehkých (L-řetězce). Vzájemně se spojují disulfidovými vazbami a výsledkem je, že můžeme pozorovat tvar molekuly připomínající prak.

Struktura imunoglobulinů je zaměřena na spojení s antigeny pomocí specifických Fab-fragmentů. Na volných koncích „praku“je každá taková oblast tvořena dvěma variabilními doménami: jednou z těžkých ajeden ze světelného řetězu. Permanentní domény slouží jako lešení (3 na každém těžkém a jedna na lehkých řetězcích).

Mobilita variabilních konců imunoglobulinu je zajištěna přítomností pantové oblasti v místě, kde se tvoří disulfidická vazba mezi dvěma H-řetězci. To značně zjednodušuje proces interakce antigen-protilátka.

Třetí konec molekuly, který neinteraguje s cizími molekulami, zůstává nezvažován. Nazývá se Fc oblast a je zodpovědná za připojení imunoglobulinu k membránám plazmatických buněk a dalších buněk. Mimochodem, lehké řetězce mohou být dvou typů: kappa (κ) a lambda (λ). Jsou vzájemně propojeny disulfidovými vazbami. Existuje také pět typů těžkých řetězců, podle kterých jsou klasifikovány různé typy imunoglobulinů. Jedná se o řetězce α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gama) Μ-(mu).

Některé protilátky jsou schopny tvořit polymerní struktury, které jsou stabilizovány dalšími J-peptidy. Takto vznikají dimery, trimery, tetramery nebo pentomery Ig určitého typu.

Další další S-řetězec je charakteristický pro sekreční imunoglobuliny, jejichž struktura a biochemie jim umožňuje fungovat ve sliznicích úst nebo střev. Tento extra řetězec zabraňuje přirozeným enzymům rozkládat molekuly protilátek.

struktura molekuly imunoglobulinu
struktura molekuly imunoglobulinu

Struktura a třídy imunoglobulinů

Rozmanitost protilátek v našem těle předurčuje variabilitu funkcí humorální imunity. Každá třída Igmá své vlastní charakteristické vlastnosti, podle kterých není těžké uhodnout jejich roli v imunitním systému.

Struktura a funkce imunoglobulinů jsou na sobě přímo závislé. Na molekulární úrovni se liší aminokyselinovou sekvencí těžkého řetězce, o jejichž typech jsme se již zmínili. Proto existuje 5 typů imunoglobulinů: IgG, IgA, IgE, IgM a IgD.

struktura imunoglobulinu g
struktura imunoglobulinu g

Vlastnosti imunoglobulinu G

IgG netvoří polymery a neintegruje se do buněčných membrán. Ve složení molekul byla odhalena přítomnost gama-těžkého řetězce.

Význačným rysem této třídy je skutečnost, že pouze tyto protilátky jsou schopny proniknout placentární bariérou a vytvořit imunitní obranu plodu.

IgG tvoří 70–80 % všech sérových protilátek, takže molekuly lze snadno detekovat laboratorními metodami. V krvi je průměrný obsah této třídy 12 g/l a této hodnoty je obvykle dosaženo ve věku 12 let.

Struktura imunoglobulinu G vám umožňuje provádět následující funkce:

  1. Detoxikace.
  2. Opsonizace antigenů.
  3. Zahájení cytolýzy zprostředkované komplementem.
  4. Představení antigenu zabíječským buňkám.
  5. Zajištění imunity novorozence.
  6. struktura imunoglobulinové protilátky
    struktura imunoglobulinové protilátky

Imunoglobulin A: vlastnosti a funkce

Tato třída protilátek se vyskytuje ve dvou formách: sérová a sekreční.

V krevním séru tvoří IgA 10–15 % všech protilátek a jeho průměrné množstvíje 2,5 g/l do 10 let věku.

Více nás zajímá sekreční forma imunoglobulinu A, protože asi 60 % molekul této třídy protilátek je koncentrováno ve sliznicích těla.

Struktura imunoglobulinu A se také vyznačuje svou variabilitou díky přítomnosti J-peptidu, který se může podílet na tvorbě dimerů, trimerů nebo tetramerů. Díky tomu je jeden takový komplex protilátek schopen vázat velké množství antigenů.

Při tvorbě IgA se na molekulu naváže další složka – S-protein. Jeho hlavním úkolem je chránit celý komplex před destruktivním působením enzymů a dalších buněk lidského lymfatického systému.

Imunoglobulin A se nachází ve sliznicích gastrointestinálního traktu, urogenitálního systému a dýchacích cest. Molekuly IgA obalují antigenní částice, čímž brání jejich adhezi ke stěnám dutých orgánů.

Funkce této třídy protilátek jsou následující:

  1. Neutralizace antigenů.
  2. První bariéra všech molekul humorální imunity.
  3. Opsonizujte a označujte antigeny.
strukturní funkce imunoglobulinů
strukturní funkce imunoglobulinů

Imunoglobulin M

Zástupci třídy IgM se vyznačují velkými molekulovými velikostmi, protože jejich komplexy jsou pentamery. Celá struktura je podporována J-proteinem a páteř molekuly jsou těžké řetězce typu nu.

Pentamerní struktura je charakteristická pro sekreční formu tohoto imunoglobulinu, ale existují také monomery. Ty jsou připojeny k membránámB-lymfocyty, čímž pomáhá buňkám detekovat patogenní prvky v tělesných tekutinách.

Pouze 5-10 % je IgM v krevním séru a jeho obsah v průměru nepřesahuje 1 g/l. Protilátky této třídy jsou evolučně nejstarší a jsou syntetizovány pouze B-lymfocyty a jejich prekurzory (plazmocyty toho nejsou schopny).

Počet protilátek M se u novorozenců zvyšuje, protože. to je faktor intenzivní sekrece IgG. Taková stimulace má pozitivní vliv na rozvoj imunity miminka.

Struktura imunoglobulinu M neumožňuje překročit placentární bariéry, takže průkaz těchto protilátek ve fetálních tekutinách se stává signálem porušení metabolických mechanismů, infekce nebo defektu v placentě.

Funkce IgM:

  1. Neutralizace.
  2. Opsonizace.
  3. Aktivace komplement-dependentní cytolýzy.
  4. Vytváření imunity novorozence.
  5. struktura imunoglobulinů třídy imunoglobulinů
    struktura imunoglobulinů třídy imunoglobulinů

Vlastnosti imunoglobulinu D

Tento typ protilátek byl málo prozkoumán, takže jejich role v těle není plně objasněna. IgD se vyskytuje pouze ve formě monomerů, v krevním séru tyto molekuly tvoří maximálně 0,2 % všech protilátek (0,03 g/l).

Hlavní funkcí imunoglobulinu D je příjem v membráně B-lymfocytů, ale pouze 15 % z celé populace těchto buněk má IgD. Protilátky jsou připojeny pomocí Fc-konce molekuly a těžké řetězce patří do třídy delta.

Struktura a funkceimunoglobulin E

Tato třída tvoří malý zlomek všech sérových protilátek (0,00025 %). IgE, také známé jako reagin, jsou vysoce cytofilní: monomery těchto imunoglobulinů jsou připojeny k membránám žírných buněk a bazofilů. V důsledku toho IgE ovlivňuje produkci histaminu, což vede k rozvoji zánětlivých reakcí.

Těžké řetězce typu Epsilon jsou přítomny ve struktuře imunoglobulinu E.

Vzhledem k malému množství jsou tyto protilátky velmi obtížně detekovatelné laboratorními metodami v krevním séru. Zvýšené IgE je důležitým diagnostickým příznakem alergických reakcí.

struktura biochemie imunoglobulinů
struktura biochemie imunoglobulinů

Závěry

Struktura imunoglobulinů přímo ovlivňuje jejich funkce v těle. Humorální imunita hraje velkou roli při udržování homeostázy, takže všechny protilátky musí fungovat jasně a hladce.

Obsah všech tříd Ig je přísně definován pro lidi. Jakékoli změny zaznamenané v laboratoři mohou být důvodem rozvoje patologických procesů. To je to, co lékaři používají ve své praxi.

Doporučuje: